Residual charge interactions in unfolded staphylococcal nuclease can be explained by the Gaussian-chain model.
Residual charge interactions in unfolded staphylococcal nuclease can be explained by the Gaussian-chain model.
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未折叠的葡萄球菌核酸酶中的残余电荷相互作用可以通过高斯链模型来解释。
DOI：
10.1016/s0006-3495(02)75304-6
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发表时间：
2002
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Zhou,Huan-Xiang
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Zhou,Huan-Xiang
葡萄球菌核酸酶的展开自由能的pH依赖性的差异，从什么是预期从一个理想化的模型为展开状态占最近开发的高斯链模型。在未折叠状态下的残余静电效应归因于由靠近沿着序列的电荷主导的非特异性相互作用。非特异性局部相互作用的优势似乎得到了一些实验证据的支持。
The discrepancy of the pH dependence of the unfolding free energy for staphylococcal nuclease from what is expected from an idealized model for the unfolded state is accounted for by the recently developed Gaussian-chain model. Residual electrostatic effects in the unfolded state are attributed to nonspecific interactions dominated by charges close along the sequence. The dominance of nonspecific local interactions appears to be supported by some experimental evidence.
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