Access channel residues Ser315 and Asp137 in Mycobacterium tuberculosis catalase-peroxidase (KatG) control peroxidatic activation of the pro-drug isoniazid.
Access channel residues Ser315 and Asp137 in Mycobacterium tuberculosis catalase-peroxidase (KatG) control peroxidatic activation of the pro-drug isoniazid.
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DOI：
10.1039/c3cc47022a
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发表时间：
2013-12-25
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Magliozzo RS
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Zhao X;Hersleth HP;Zhu J;Andersson KK;Magliozzo RS
结核分枝杆菌过氧化氢酶-过氧化物酶(KatG)对抗结核前体药物异烟肼的过氧化激活是由血红素通道的门控残基调节的。根据结晶学和动力学研究，通过用Ser取代残基Asp137，缓解了这一通道瓶颈上的空间位阻限制。
Peroxidatic activation of the anti-tuberculosis pro-drug isoniazid by Mycobacterium tuberculosis catalase-peroxidase (KatG) is regulated by gating residues of a heme access channel. The steric restriction at the bottleneck of this channel is alleviated by replacement of residue Asp137 with Ser, according to crystallographic and kinetic studies.
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