Mutagenesis of the thiostrepton precursor peptide at Thr7 impacts both biosynthesis and function.
Mutagenesis of the thiostrepton precursor peptide at Thr7 impacts both biosynthesis and function.
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DOI：
10.1039/c1cc14281j
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发表时间：
2012-01-14
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Kelly WL
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Li C;Zhang F;Kelly WL
高度修饰的多肽抗生素硫代链球菌的第七个残基被预测为抗菌活性的关键。硫链菌肽前体肽中Thr7的取代不仅会破坏生物活性，还会影响硫链菌素类似物的成功生物合成。
The seventh residue of the highly modified peptide antibiotic thiostrepton is predicted to be critical for antibacterial activity. Substitution of Thr7 in the thiostrepton precursor peptide not only disrupts biological activity but also impacts the successful biosynthesis of thiostrepton analogs.
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影响因子：
15
作者：
Morris, Rowan P.;Leeds, Jennifer A.;Krastel, Philipp
通讯作者：
Krastel, Philipp
DOI：
10.1073/pnas.0900008106
发表时间：
2009-02-24
影响因子：
11.1
作者：
Brown, Laura C. Wieland;Acker, Michael G.;Fischbach, Michael A.
通讯作者：
Fischbach, Michael A.
影响因子：
5.6
作者：
Brandi, L;Marzi, S;Lodmell, JS
通讯作者：
Lodmell, JS
DOI：
10.1107/s0907444901003134
发表时间：
2001-05-01
影响因子：
2.2
作者：
Bond, CS;Shaw, MP;Hunter, WN
通讯作者：
Hunter, WN
影响因子：
16.6
作者：
Jonker, Hendrik R. A.;Baumann, Sascha;Arndt, Hans-Dieter
通讯作者：
Arndt, Hans-Dieter