Interaction between a cationic surfactant-like peptide and lipid vesicles and its relationship to antimicrobial activity.
Interaction between a cationic surfactant-like peptide and lipid vesicles and its relationship to antimicrobial activity.
复制标题
DOI：
10.1021/la403447u
复制
发表时间：
2013-11-19
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Ruokolainen J
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Dehsorkhi A;Castelletto V;Hamley IW;Seitsonen J;Ruokolainen J
我们研究了一种抗菌表面活性剂样肽（Ala）6（Arg），A6 R，含有阳离子头基的性质。这种肽与两性离子（DPPC）脂质囊泡的相互作用进行了研究，使用一系列的显微镜，X-射线散射，光谱和量热方法。在DPPC存在下，A6 R所采用的β-折叠结构被破坏。观察到对小角度X射线散射分布的强烈影响：在A6 R存在下，消除了囊泡壁中DPPC双层的布拉格峰，并且仅观察到双层形状因子峰。所有这些观察结果都指向A6 R与DPPC双层的相互作用。这些研究提供了深入了解模型阳离子肽和囊泡之间的相互作用，相关的了解抗菌肽对脂质膜的作用。值得注意的是，肽A6 R在没有膜裂解的情况下表现出抗微生物活性。
We investigate the properties of an antimicrobial surfactant-like peptide (Ala)6(Arg), A6R, containing a cationic headgroup. The interaction of this peptide with zwitterionic (DPPC) lipid vesicles is investigated using a range of microscopic, X-ray scattering, spectroscopic, and calorimetric methods. The β-sheet structure adopted by A6R is disrupted in the presence of DPPC. A strong effect on the small-angle X-ray scattering profile is observed: the Bragg peaks from the DPPC bilayers in the vesicle walls are eliminated in the presence of A6R and only bilayer form factor peaks are observed. All of these observations point to the interaction of A6R with DPPC bilayers. These studies provide insight into interactions between a model cationic peptide and vesicles, relevant to understanding the action of antimicrobial peptides on lipid membranes. Notably, peptide A6R exhibits antimicrobial activity without membrane lysis.
登录
查看更多内容
影响因子：
3.4
作者：
BenTal, N;Honig, B;McLaughlin, S
通讯作者：
McLaughlin, S
影响因子：
4.1
作者：
Blondelle, SE;Takahashi, E;PerezPaya, E
通讯作者：
PerezPaya, E
影响因子：
3.4
作者：
Hoernke, Maria;Schwieger, Christian;Blume, Alfred
通讯作者：
Blume, Alfred
影响因子：
3.4
作者：
Moshe, Leora;Saper, Gadiel;Raviv, Uri
通讯作者：
Raviv, Uri
影响因子：
2.9
作者：
Papo, N;Shai, Y
通讯作者：
Shai, Y