Spectroscopic characterization of YedY: the role of sulfur coordination in a Mo(V) sulfite oxidase family enzyme form.
Spectroscopic characterization of YedY: the role of sulfur coordination in a Mo(V) sulfite oxidase family enzyme form.
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YedY 的光谱表征：Mo(V) 亚硫酸盐氧化酶家族酶形式中硫配位的作用。
DOI：
10.1021/ja903087k
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发表时间：
2009
影响因子：
15
通讯作者：
Kirk,MartinL
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Yang,Jing;Rothery,Richard;Sempombe,Joseph;Weiner,JoelH;Kirk,MartinL
电子顺磁共振（EPR），电子吸收，和磁性圆二色光谱已进行YedY，SUOX折叠蛋白与Mo结构域是非常相似的，发现在鸡亚硫酸盐氧化酶，拟南芥植物亚硫酸盐氧化酶，和细菌亚硫酸盐脱氢酶从Starkeya novella。低能dithiolene → Mo和cysteine thiolate → Mo电荷转移带首次在一个Mo（V）形式的SUOX折叠蛋白中被指定，光谱数据已被用来解释成键计算的结果。分析表明，第二配位球效应调节二硫纶和半胱氨酸的硫共价贡献的Mo键合方案。特别是，更尖锐的Ooxo−Mo−SCys−C二面角导致半胱氨酸硫醇盐S → Mo电荷转移增加和EPR谱中的大g1。光谱的结果，加上现有的结构数据，表明这些第二配位球效应可能发挥关键作用，在调节活性位点的氧化还原电位，促进空穴超交换途径的电子转移再生，并影响类型的亚硫酸盐氧化酶家族酶催化的反应。
Electronic paramagnetic resonance (EPR), electronic absorption, and magnetic circular dichroism spectroscopies have been performed on YedY, a SUOX fold protein with a Mo domain that is remarkably similar to that found in chicken sulfite oxidase,Arabidopsis thalianaplant sulfite oxidase, and the bacterial sulfite dehydrogenase fromStarkeya novella. Low-energy dithiolene → Mo and cysteine thiolate → Mo charge-transfer bands have been assigned for the first time in a Mo(V) form of a SUOX fold protein, and the spectroscopic data have been used to interpret the results of bonding calculations. The analysis shows that second coordination sphere effects modulate dithiolene and cysteine sulfur covalency contributions to the Mo bonding scheme. In particular, a more acute Ooxo−Mo−SCys−C dihedral angle results in increased cysteine thiolate S → Mo charge transfer and a largeg1in the EPR spectrum. The spectrosocopic results, coupled with the available structural data, indicate that these second coordination sphere effects may play key roles in modulating the active-site redox potential, facilitating hole superexchange pathways for electron transfer regeneration, and affecting the type of reactions catalyzed by sulfite oxidase family enzymes.
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