¹H, ¹³C, and ¹⁵N backbone resonance assignments of the L124D mutant of StAR-related lipid transfer domain protein 4 (StARD4).
¹H, ¹³C, and ¹⁵N backbone resonance assignments of the L124D mutant of StAR-related lipid transfer domain protein 4 (StARD4).
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DOI：
10.1007/s12104-012-9419-5
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发表时间：
2013-10
影响因子：
0.9
通讯作者：
Eliezer D
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Dikiy I;Ramlall TF;Eliezer D
蛋白质介导的胆固醇运输是维持细胞内胆固醇稳态的核心。START（甾体急性调节蛋白相关脂质转移）结构域构成了一个固醇和脂质结合基元，START结构域蛋白StARD4是哺乳动物固醇转运蛋白的一个小家族的典型。StARD4由一个单一的START结构域组成，据报道在细胞中作为一般胆固醇转运体。然而，胆固醇摄取和转运的结构基础尚不清楚，也没有报道胆固醇结合的START结构域结构。我们利用溶液态核磁共振光谱对StARD4与胆固醇的结合和转运进行了研究。为此，我们报道了StARD4的一个失活但表现良好的突变体（L124D）的几乎完整的1H， 15N和13C骨干共振分配。
Protein-mediated cholesterol trafficking is central to maintaining cholesterol homeostasis in cells. START (Steroidogenic acute regulatory protein-related lipid transfer) domains constitute a sterol and lipid binding motif and the START domain protein StARD4 typifies a small family of mammalian sterol transport proteins. StARD4 consists of a single START domain and has been reported to act as a general cholesterol transporter in cells. However, the structural basis of cholesterol uptake and transport is not well understood and no cholesterol-bound START domain structures have been reported. We have undertaken the study of cholesterol binding and transport by StARD4 using solution state NMR spectroscopy. To this end, we report nearly complete 1H, 15N, and 13C backbone resonance assignments of an inactive but well behaved mutant (L124D) of StARD4.
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DOI：
10.1038/nsb812
发表时间：
2002-07-01
期刊：
NATURE STRUCTURAL BIOLOGY
影响因子：
--
作者：
Roderick, SL;Chan, WW;Cohen, DE
通讯作者：
Cohen, DE
DOI：
10.1073/pnas.052143799
发表时间：
2002-05-14
影响因子：
11.1
作者：
Soccio, RE;Adams, RM;Breslow, JL
通讯作者：
Breslow, JL
影响因子：
3.3
作者：
Mesmin B;Pipalia NH;Lund FW;Ramlall TF;Sokolov A;Eliezer D;Maxfield FR
通讯作者：
Maxfield FR
影响因子：
2.7
作者：
DELAGLIO, F;GRZESIEK, S;BAX, A
通讯作者：
BAX, A
影响因子：
2.7
作者：
JOHNSON, BA;BLEVINS, RA
通讯作者：
BLEVINS, RA