Identification and characterization of mitochondrial Mia40 as an iron-sulfur protein.
Identification and characterization of mitochondrial Mia40 as an iron-sulfur protein.
复制标题
线粒体 Mia40 作为铁硫蛋白的鉴定和表征。
DOI：
10.1042/bj20130442
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发表时间：
2013
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Spiller MP
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Spiller MP
Mia 40是一种高度保守的线粒体蛋白，在线粒体膜间隙的许多蛋白质的输入和氧化折叠中起重要作用。Mia 40使用其氧化还原活性CPC基序在其客户蛋白（新输入的蛋白质）和硫醇氧化酶Erv 1之间穿梭二硫化物。作为硫醇氧化还原酶，在Mia 40中没有发现辅因子，也不是该功能所需的辅因子。在本研究中，我们首次基于体外和体内研究，表明酵母Mia 40也可以作为Fe-S（铁硫）蛋白存在。我们表明，Mia 40结合的[2Fe-2S]簇的二聚体形式与集群协调的CPC图案的半胱氨酸残基。通过半胱氨酸氧化还原状态和铁摄取分析证实了辅因子结合的生物学相关性，这表明大量的细胞Mia 40在体内与铁结合。此外，我们的耗氧结果表明，含Fe-S的Mia 40不是Erv 1的电子供体。因此，我们得出结论，Mia 40是一种新的铁-S蛋白与一个新的簇结合基序（CPC），除了巯基氧化还原酶活性，Mia 40可能有另一个重要的，但尚未确定的，在细胞中的功能。
Mia40 is a highly conserved mitochondrial protein that plays an essential role in the import and oxidative folding of many proteins of the mitochondrial intermembrane space. Mia40 uses its redox active CPC motif to shuttle disulfides between its client proteins (newly imported proteins) and the thiol oxidase Erv1. As a thiol oxidoreductase, no cofactor was found in Mia40, nor is a cofactor required for this function. In the present study we, for the first time based on bothin vitroandin vivostudies, show that yeast Mia40 can exist as an Fe–S (iron–sulfur) protein as well. We show that Mia40 binds a [2Fe–2S] cluster in a dimer form with the cluster co-ordinated by the cysteine residues of the CPC motifs. The biological relevance of the cofactor binding was confirmedin vivoby cysteine redox state and iron uptake analyses, which showed that a significant amount of cellular Mia40 binds ironin vivo. Furthermore, our oxygen consumption results suggested that the Fe–S-containing Mia40 is not an electron donor for Erv1. Thus we conclude that Mia40 is a novel Fe–S protein with a new cluster-binding motif (CPC), and apart from the thiol oxidoreductase activity, Mia40 may have another important, as yet undefined, function in cells.
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DOI：
10.1016/j.bbamcr.2007.12.005
发表时间：
2008-04-01
影响因子：
5.1
作者：
Hell, Kai
通讯作者：
Hell, Kai
影响因子：
2.9
作者：
Farrell, SR;Thorpe, C
通讯作者：
Thorpe, C
氧化还原调节输入受体 Mia40 的保守半胱氨酸残基在线粒体膜间空间中的结构和功能作用*
影响因子：
4.8
作者：
N. Terziyska;Barbara Grumbt;C. Kozany;K. Hell
通讯作者：
K. Hell
影响因子：
4.8
作者：
Naoe, M;Ohwa, Y;Endo, T
通讯作者：
Endo, T
影响因子：
6.8
作者：
FREEDMAN, RB
通讯作者：
FREEDMAN, RB