Stimulation of cyclic AMP and progesterone synthesis by LH, PGE2 and isoproterenol in the bovine CL in vitro.
Stimulation of cyclic AMP and progesterone synthesis by LH, PGE2 and isoproterenol in the bovine CL in vitro.
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体外牛 CL 中 LH、PGE2 和异丙肾上腺素刺激环 AMP 和孕酮合成。
DOI：
10.1095/biolreprod17.4.514
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发表时间：
1977
影响因子：
3.6
通讯作者：
R. Duby
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
J. Godkin;D. L. Black;R. Duby
在体内（西蒙斯和汉塞尔，1964年；唐纳森等人，1965年；布鲁纳等人，1969年；卡尔森等人，1971年）和体外（梅森等人，1962年；梅森和萨瓦德，1964年；塞法特和汉塞尔，1965年；阿姆斯特朗和布莱克，1966年），黄体生成素（LH）都能刺激牛黄体（CL）中的孕酮合成。LH与特定的黄体细胞膜受体结合会激活腺苷酸环化酶，该酶将三磷酸腺苷（ATP）转化为3’5’ - 环腺苷酸（环磷腺苷）。环磷腺苷可能通过激活能够使其他蛋白质磷酸化的蛋白激酶来介导类固醇生成。蛋白质磷酸化被认为会引发染色体蛋白质或核糖体的结构和/或功能改变，这可能会影响蛋白质合成的转录和/或翻译控制（兰根，1970年）。前列腺素（PG）在体外能刺激牛黄体中的腺苷酸环化酶活性和孕酮合成（马什，1970年；斯佩罗夫和拉姆韦尔，1970年），内源性PGE2可能介导LH对腺苷酸环化酶和类固醇生成的刺激作用（库尔等人，1970年）。在多种组织中，儿茶酚胺能刺激腺苷酸环化酶，并且多种肾上腺素能反应是由细胞内环磷腺苷增加所介导的（罗宾森等人综述，1971年）。儿茶酚胺通过作用于被称为β - 肾上腺素能受体的受体位点来提高环磷腺苷的水平。马什（1970年）报道了牛黄体匀浆中腺苷酸环化酶活性有轻微但显著的刺激作用。
Progesterone synthesis in the bovine corpus luteum (CL) is stimulated by luteinizing hormone (LH) in vivo (Simmons and Hansel, 1964; Donaldson et al., 1965; Brunner et at., 1969; Carlson et al., 1971) and in vitro (Mason et al., 1962; Mason and Savard, 1964; Seifart and Hansel, 1965;Armstrong and Black, 1966). The binding of LH to specific luteal cell membrane receptors activates adenyl cyclase, which converts adenosine triphosphate (ATP) to adenosine 3’5’ monophosphate (cyclic AMP). Cyclic AMP may mediate steroidogenesis through the activation of protein kinases that have the ability to phosphorylate other proteins. Protein phosphorylation is thought to initiate structural and/or functional alterations in chromosomal proteins or ribosomes which may affect transcriptional and/or translational control of protein synthesis (Langan, 1970). Prostaglandin (PG’s) stimulate adenyl cyclase activity and progesterone synthesis in the bovine CL in vitro (Marsh, 1970; Speroff and Ramwell, 1970) and endogenous PGE2 may mediate the stimulatory effect of LH on adenyl cyclase and steroidogenesis (Kuehl et al., 1970). Adenyl cyclase is stimulated by catecholamines in a wide variety of tissues, and a diversity of adrenergic responses are mediated by increased intracellular cyclic AMP (Reviewed by Robison et al., 1971). Catecholamines increase the levels of cyclic AMP by acting at receptor sites referred to as beta (j3) adrenergic receptors. Marsh (1970) reported a slight, but significant stimulation of adenyl cyclase activity in bovine CL homogenates