Amyloid beta protein: Abeta40 inhibits Abeta42 oligomerization.
Amyloid beta protein: Abeta40 inhibits Abeta42 oligomerization.
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DOI：
10.1021/ja8092604
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发表时间：
2009-05-13
影响因子：
15
通讯作者：
Bowers MT
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Murray MM;Bernstein SL;Nyugen V;Condron MM;Teplow DB;Bowers MT
Aβ40和Aβ42是在溶液中采用类似无规卷曲结构的肽。然而，Aβ42的神经毒性明显高于Aβ40，并且形成淀粉样纤维的速度比Aβ40快得多。在这里，质谱和离子迁移谱用于研究Aβ40和Aβ42的混合物。混合溶液的质谱显示存在异源寡聚体，由等份Aβ40和Aβ42组成。离子迁移率的结果表明，这种混合物种包括低聚物分布延伸到四聚体。Aβ40单独产生这样的分布，而Aβ42单独产生高达十二聚体的寡聚体。这表明Aβ40抑制Aβ42寡聚化。
Aβ40 and Aβ42 are peptides that adopt similar random coil structures in solution. Aβ42, however, is significantly more neurotoxic than Aβ40 and forms amyloid fibrils much faster than Aβ40. Here, mass spectrometry and ion mobility spectrometry are used to investigate a mixture of Aβ40 and Aβ42. The mass spectrum for the mixed solution shows the presence of a hetero-oligomer, composed of equal parts of Aβ40 and Aβ42. Ion mobility results indicate that this mixed species comprises an oligomer distribution extending to tetramer. Aβ40 alone produces such a distribution, whereas Aβ42 alone produces oligomers of order up to dodecamer. This indicates that Aβ40 inhibits Aβ42 oligomerization.
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影响因子：
15
作者：
Bernstein, SL;Wyttenbach, T;Bowers, MT
通讯作者：
Bowers, MT
影响因子：
5.6
作者：
Wu, Chun;Murray, Megan M.;Bernstein, Summer L.;Condron, Margaret M.;Bitan, Gal;Shea, Joan-Emma;Bowers, Michael T.
通讯作者：
Bowers, Michael T.
影响因子：
1.8
作者：
Wyttenbach, T;Kemper, PR;Bowers, MT
通讯作者：
Bowers, MT
影响因子：
56.9
作者：
BOWERS, MT;KEMPER, PR;VANKOPPEN, PAM
通讯作者：
VANKOPPEN, PAM
DOI：
10.1073/pnas.93.3.1125
发表时间：
1996-02-06
影响因子：
11.1
作者：
Lomakin, A;Chung, DS;Teplow, DB
通讯作者：
Teplow, DB