Topology, sequence evolution and folding dynamics of an immunoglobulin domain
Topology, sequence evolution and folding dynamics of an immunoglobulin domain
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免疫球蛋白结构域的拓扑、序列进化和折叠动力学
DOI：
10.1038/nsb0398-194
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发表时间：
1998
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
A. Clarke
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
M. J. Parker;C. Dempsey;L. Hosszu;J. Waltho;A. Clarke
在天然条件下，氢交换的pH依赖性用于探测免疫球蛋白结构域（CD2.d1）折叠中二级结构的形成。反应中的中间态和过渡态对pH不敏感，这是一种简化，使我们能够将结构形成和折叠动力学等同起来。折叠反应中的关键残基被分组在B、C、E和F链中，这些链构成β-夹心中的“交叉”核。这些残基在该结构域所属的折叠家族内显示出最高的序列保守性，并且位于作为免疫球蛋白家族最一致的拓扑特征的结构单元中。
The pH-dependence of hydrogen-exchange, in native conditions, is used to probe the formation of secondary structure in the folding of an immunoglobulin domain (CD2.d1). The intermediate and transition states in the reaction are insensitive to pH, a simplification that allows us to equate structure formation and folding kinetics. The crucial residues in the folding reaction are grouped in the B, C, E and F strands which constitute a ‘crossover’ nucleus in the β-sandwich. These residues show the highest sequence conservation within the family of folds to which this domain belongs and are located in a unit of structure that is the most consistent topo-logical feature of the immunoglobulin family.
蛋白质折叠场景的普遍性和多样性：借助晶格模型的综合分析。
DOI：
10.1016/s1359-0278(96)00019-3
发表时间：
1996
期刊：
Folding & design.
影响因子：
--
作者：
Mirny,LA;Abkevich,V;Shakhnovich,EI
通讯作者：
Shakhnovich,EI