Dissecting the Escherichia coli periplasmic chaperone network using differential proteomics.
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DOI：
10.1002/pmic.201100633
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发表时间：
2012-05
期刊：
影响因子：
3.4
通讯作者：
Collet, Jean-Francois
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Denoncin, Katleen;Schwalm, Jaclyn;Vertommen, Didier;Silhavy, Thomas J.;Collet, Jean-Francois
β-桶蛋白或外膜蛋白（OMP）在革兰氏阴性菌中执行许多重要功能，但关于它们组装成外膜（OM）的机制仍存在疑问。在大肠杆菌中，β-桶由分子伴侣护送穿过周质，最值得注意的是SurA和Skp。然而，这两个分子伴侣的OM蛋白质组的组装的贡献仍然不清楚。我们使用差异蛋白质组学来确定Skp和SurA的消除如何影响许多外膜蛋白的组装。我们已经表明，Skp的去除对63种鉴定的OM蛋白的水平没有影响。然而，skp菌株中SurA的缺失对OM蛋白质组具有显著影响，降低了几乎所有β桶蛋白的水平。我们的结果与SurA在大肠杆菌中起主要伴侣作用的模型一致。杆菌此外，他们认为，虽然在野生型细胞中没有外膜蛋白更喜欢Skp分子伴侣途径，但当SurA不存在时，大多数外膜蛋白可以有效地使用Skp。我们的数据，这提供了一个独特的一瞥到蛋白质含量的非可行的surA skp突变体，澄清的作用，周质伴侣在大肠杆菌。杆菌
β-barrel proteins, or outer membrane proteins (OMPs), perform many essential functions in Gram-negative bacteria, but questions remain about the mechanism by which they are assembled into the outer membrane (OM). In Escherichia coli, β-barrels are escorted across the periplasm by chaperones, most notably SurA and Skp. However, the contributions of these two chaperones to the assembly of the OM proteome remained unclear. We used differential proteomics to determine how the elimination of Skp and SurA affects the assembly of many OMPs. We have shown that removal of Skp has no impact on the levels of the 63 identified OM proteins. However, depletion of SurA in the skp strain has a marked impact on the OM proteome, diminishing the levels of almost all β-barrel proteins. Our results are consistent with a model in which SurA plays a primary chaperone role in E. coli. Furthermore, they suggest that while no OMPs prefer the Skp chaperone pathway in wild-type cells, most can use Skp efficiently when SurA is absent. Our data, which provide a unique glimpse into the protein content of the non-viable surA skp mutant, clarify the roles of the periplasmic chaperones in E. coli.
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