The FK506-binding protein, Fpr4, is an acidic histone chaperone.
The FK506-binding protein, Fpr4, is an acidic histone chaperone.
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FK506 结合蛋白 Fpr4 是一种酸性组蛋白伴侣。
DOI：
10.1016/j.febslet.2006.06.093
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发表时间：
2006
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Lei,Ming
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Xiao,Haijie;Jackson,Vaughn;Lei,Ming
Fpr4 是一种 FK506 结合蛋白 (FKBP)，是最近发现的一种新型组蛋白伴侣。然而，它如何与组蛋白相互作用并促进组蛋白沉积到 DNA 上，目前尚不清楚。在这里，我们报告了一项功能分析，显示 Fpr4 与组蛋白形成复合物，并促进核小体组装，就像之前表征的酸性组蛋白伴侣一样。我们还表明，Fpr4 的伴侣活性仅存在于酸性结构域中，而所有 FKBP 中保守的肽基脯氨酰异构酶结构域会抑制伴侣活性。这些观察结果表明，Fpr4 虽然结构独特，但通过其他分子伴侣共有的完善机制将组蛋白沉积到 DNA 上进行核小体组装。
Fpr4, a FK506-binding protein (FKBP), is a recently identified novel histone chaperone. How it interacts with histones and facilitates their deposition onto DNA, however, are not understood. Here, we report a functional analysis that shows Fpr4 forms complexes with histones and facilitates nucleosome assembly like previously characterized acidic histone chaperones. We also show that the chaperone activity of Fpr4 resides solely in an acidic domain, while the peptidylprolyl isomerase domain conserved among all FKBPs inhibits the chaperone activity. These observations argue that Fpr4, while unique structurally, deposits histones onto DNA for nucleosome assembly through the well-established mechanism shared by other chaperones.