Amino-acid-dependent shift in tRNA synthetase editing mechanisms.
Amino-acid-dependent shift in tRNA synthetase editing mechanisms.
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DOI：
10.1021/ja2048122
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发表时间：
2011-11-23
影响因子：
15
通讯作者：
Martinis, Susan A.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Sarkar, Jaya;Martinis, Susan A.
许多氨酰-tRNA合成酶（AARS）通过在氨酰化反应的多个阶段依靠校对活动来防止误译。在亮氨酰-tRNA合成酶（LeuRS）中，已经鉴定了在tRNA充电之前或之后的编辑活动。虽然两者都是可操作的，但转移前或转移后的编辑活动可能占主导地位。酵母细胞质LeuRS（ycLeuRS）使结构相似的非同源氨基酸（包括异亮氨酸和甲硫氨酸）失活。我们表明ycLeuRS具有强大的转移后编辑活性，可有效清除与异亮氨酸错配的tRNALeu。相比之下，该酶对错带甲硫氨酸的tRNALeu的转移后水解活性较弱。相反，甲硫氨酰-腺苷酸通过酶介导的转移前编辑活性被稳健地清除。我们假设，类似于E。coli LeuRS中，ycLeuRS具有共存的功能性转移前和转移后编辑活动。在ycLeuRS的情况下，两种编辑途径之间的转换由非同源氨基酸的身份触发。
Many aminoacyl-tRNA synthetases (AARSs) prevent mistranslation by relying upon proofreading activities at multiple stages of the aminoacylation reaction. In leucyl-tRNA synthetase (LeuRS), editing activities that precede or are subsequent to tRNA charging have been identified. Although both are operational, either the pre-or post-transfer editing activity can predominate. Yeast cytoplasmic LeuRS (ycLeuRS) misactivates structurally similar noncognate amino acids including isoleucine and methionine. We show that ycLeuRS has a robust post-transfer editing activity that efficiently clears tRNALeu mischarged with isoleucine. In comparison, the enzyme's post-transfer hydrolytic activity against tRNALeu mischarged with methionine is weak. Rather, methionyl-adenylate is cleared robustly via an enzyme-mediated pre-transfer editing activity. We hypothesize that similar to E. coli LeuRS, ycLeuRS has coexisting functional pre and post-transfer editing activities. In the case of ycLeuRS, a shift between the two editing pathways is triggered by the identity of the noncognate amino acid.
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