ENCoM server: exploring protein conformational space and the effect of mutations on protein function and stability.
ENCoM server: exploring protein conformational space and the effect of mutations on protein function and stability.
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DOI：
10.1093/nar/gkv343
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发表时间：
2015-07-01
影响因子：
14.9
通讯作者：
Najmanovich RJ
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Frappier V;Chartier M;Najmanovich RJ
ENCoM是最近引入的一种粗粒度正态模式分析方法，与以前的方法不同，这种方法的独特之处在于它考虑了氨基酸的性质。这层信息的列入，以提高构象空间采样，并首次应用粗粒度的正常模式分析方法来预测单点突变对蛋白质动力学和热稳定性的影响，导致振动熵的变化。在这里，我们提出了一个Web服务器，允许非技术用户访问ENCoM计算，预测突变对热稳定性和动力学的影响，以及生成几何现实的构象合奏。该服务器可在http://bcb.med.usherbrooke.ca/encom上访问。
ENCoM is a coarse-grained normal mode analysis method recently introduced that unlike previous such methods is unique in that it accounts for the nature of amino acids. The inclusion of this layer of information was shown to improve conformational space sampling and apply for the first time a coarse-grained normal mode analysis method to predict the effect of single point mutations on protein dynamics and thermostability resulting from vibrational entropy changes. Here we present a web server that allows non-technical users to have access to ENCoM calculations to predict the effect of mutations on thermostability and dynamics as well as to generate geometrically realistic conformational ensembles. The server is accessible at: http://bcb.med.usherbrooke.ca/encom.
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影响因子：
5.6
作者：
Guerois, R;Nielsen, JE;Serrano, L
通讯作者：
Serrano, L
影响因子：
14.9
作者：
Schymkowitz J;Borg J;Stricher F;Nys R;Rousseau F;Serrano L
通讯作者：
Serrano L
影响因子：
4.3
作者：
Frappier V;Najmanovich RJ
通讯作者：
Najmanovich RJ
DOI：
10.1073/pnas.0802496105
发表时间：
2008-07-29
影响因子：
11.1
作者：
Dobbins, Sara E.;Lesk, Victor I.;Sternberg, Michael J. E.
通讯作者：
Sternberg, Michael J. E.
影响因子：
64.8
作者：
Eisenmesser, EZ;Millet, O;Kern, D
通讯作者：
Kern, D