In support of the trap hypothesis. Chymotrypsin is not rigidly held in its complex with human alpha 2-macroglobulin.
In support of the trap hypothesis. Chymotrypsin is not rigidly held in its complex with human alpha 2-macroglobulin.
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支持陷阱假说。
DOI：
10.1021/bi00393a003
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发表时间：
1987
期刊：
影响因子：
2.9
通讯作者：
Cunningham,LW
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Crews,BC;James,MW;Beth,AH;Gettins,P;Cunningham,LW
材料和方法α 2 M.如前所述（Dangott和Cunningham，1982），通过锌螯合层析和凝胶层析从人血浆中纯化人α 2 M。在非变性条件下以及存在SDS的情况下，通过电泳检查各制备液的纯度。在5%丙烯酰胺平板中进行非变性聚丙烯酰胺凝胶电泳（Davis，1964）。根据Laemmli（1970）的方法，在7.5%平板凝胶中进行SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳。使用E2 f 0 = 8.9分光光度法测定α 2 M浓度（Hall & Roberts，1978; Barrett等人，1979）和基于一级结构的716000的分子量（Kristensen等人，1984年）。胰凝乳蛋白酶的碘化。如Sottrup-Jensen等人所述制备碘化胰凝乳蛋白酶。（1981），按照Carpenter和Cohen（1976）的程序进行修改。在50 mM磷酸盐缓冲液（pH 7.5）中的胰凝乳蛋白酶300 µ与碘离子略微摩尔过量的Na 125 I在5倍摩尔过量的氯胺T（Hunter
Materials and MethodsPurification of a2M. Human a2M was purified from hu-man plasma by zinc chelate chromatography and gel chro-matography, as described previously (Dangott & Cunningham, 1982). The purity of each preparation was checked by elec-trophoresis under nondenaturing conditions and also in the presence of SDS. Nondenaturing polyacrylamide gel elec-trophoresis was performed in 5% acrylamide slabs (Davis, 1964). SDS-polyacrylamide gel electrophoresis was carried out in 7.5% slab gels according to the procedure of Laemmli (1970). a2M concentrations were determined spectrophoto-metrically byusing E2f0= 8.9 (Hall & Roberts, 1978; Barrett et al., 1979) and a molecular weight of 716000 based on the primary structure (Kristensen et al., 1984). Iodination of Chymotrypsin. Iodinated chymotrypsin was prepared as described by Sottrup-Jensen et al.(1981) modified as in the procedure of Carpenter and Cohen (1976). Chy-motrypsin, 300 µ, in 50 mM phosphate buffer at pH 7.5 was reacted with Na125I at a slight molar excess of iodide in the presence of a 5-fold molar excess of chloramine T (Hunter
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