Computing, analyzing and comparing the radius of gyration and hydrodynamic radius in conformational ensembles of intrinsically disordered proteins
Computing, analyzing and comparing the radius of gyration and hydrodynamic radius in conformational ensembles of intrinsically disordered proteins
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计算、分析和比较本质无序蛋白质构象整体中的回转半径和流体动力学半径
DOI：
10.1101/679373
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发表时间：
2019
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
K. Lindorff
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Mustapha Carab Ahmed;R. Crehuet;K. Lindorff
内在无序蛋白质的致密化水平可能会影响其物理和生物学特性，并且可以通过不同类型的生物物理实验来探测。小角X射线散射（SAXS）探测回转半径（Rg），而脉冲场梯度核磁共振（NMR）扩散、荧光相关光谱和动态光散射实验可用于确定流体动力学半径（Rh）。在这里，我们将展示如何计算Rg和Rh从计算生成的构象合奏的内在无序的蛋白质。我们进一步描述了如何使用贝叶斯/最大熵过程来整合SAXS和NMR扩散实验的数据，从而推导出与这些实验一致的构象系综。
The level of compaction of an intrinsically disordered protein may affect both its physical and biological properties, and can be probed via different types of biophysical experiments. Small-angle X-ray scattering (SAXS) probe the radius of gyration (Rg) whereas pulsed-field-gradient nuclear magnetic resonance (NMR) diffusion, fluorescence correlation spectroscopy and dynamic light scattering experiments can be used to determine the hydrodynamic radius (Rh). Here we show how to calculate Rg and Rh from a computationally-generated conformational ensemble of an intrinsically disordered protein. We further describe how to use a Bayesian/Maximum Entropy procedure to integrate data from SAXS and NMR diffusion experiments, so as to derive conformational ensembles in agreement with those experiments.
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DOI：
10.1016/s1574-1400(09)00503-9
发表时间：
2009-01-01
期刊：
Annual reports in computational chemistry
影响因子：
--
作者：
Vitalis A;Pappu RV
通讯作者：
Pappu RV
DOI：
10.1016/j.str.2010.01.020
发表时间：
2010-03-14
期刊：
Structure (London, England : 1993)
影响因子：
--
作者：
Mittag T;Marsh J;Grishaev A;Orlicky S;Lin H;Sicheri F;Tyers M;Forman-Kay JD
通讯作者：
Forman-Kay JD
影响因子：
6.8
作者：
Hub, Jochen S.
通讯作者：
Hub, Jochen S.
影响因子：
5.6
作者：
Zheng W;Best RB
通讯作者：
Best RB