Calcineurin-mediated dephosphorylation of the human placental membrane receptor for epidermal growth factor urogastrone.
Calcineurin-mediated dephosphorylation of the human placental membrane receptor for epidermal growth factor urogastrone.
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钙调神经磷酸酶介导的人胎盘膜受体表皮生长因子尿胃素的去磷酸化。
作者：
C. Pallen;K. Valentine;J. H. Wang;M. Hollenberg
我们的研究结果有两个方面：（1）钙调神经磷酸酶（来自牛脑）可以催化人胎盘表皮生长因子尿抑胃素受体（EGF-URO）中磷酸酪氨酸和磷酸丝氨酸残基的完全去磷酸化;（2）人胎盘膜的主要钙调蛋白结合蛋白是钙调神经磷酸酶相关蛋白。就其金属离子依赖性（Ni 2+大于Mn 2+大于Co 2+）、其钙调蛋白依赖性以及其对抑制剂（Zn 2+、氟化物、原钒酸盐）的敏感性而言，使用EGF-URO受体作为底物的钙调神经磷酸酶的磷酸酪氨酰蛋白磷酸酶活性高于使用对硝基苯基磷酸盐（PNPP）作为底物测量的酶活性。这些特征将钙调磷酸酶与其他类型的蛋白质磷酸酪氨酰磷酸酶区分开来。从胎盘膜纯化的钙调神经磷酸酶类似，如果不是相同的，牛脑钙调神经磷酸酶在酶的比活性对PNPP，亚基电泳迁移率，和免疫交叉反应性。胎盘膜中钙调神经磷酸酶的酶性质和相对丰度表明该酶可能在调节那些受体的磷酸化状态中起重要作用（例如，对于EGF-URO或胰岛素）也已知存在于膜中。
The findings of our work were 2-fold: (1) calcineurin (from bovine brain) can catalyze the complete dephosphorylation of the phosphotyrosine and phosphoserine residues in the human placental receptor for epidermal growth factor urogastrone (EGF-URO), and (2) the major calmodulin-binding protein of human placental membranes is a calcineurin-related protein. In terms of its metal ion dependence (Ni2+ greater than Mn2+ greater than Co2+), its calmodulin dependence, and its sensitivity to inhibitors (Zn2+, fluoride, orthovanadate), the phosphotyrosyl protein phosphatase activity of calcineurin, using the EGF-URO receptor as substrate, paralleled the enzyme activity measured with p-nitrophenyl phosphate (PNPP) as a substrate. These characteristics distinguish calcineurin from other classes of protein phosphotyrosyl phosphatases. Calcineurin purified from placental membranes was similar to, if not identical with, bovine brain calcineurin in terms of enzymatic specific activity toward PNPP, subunit electrophoretic mobilities, and immunological cross-reactivity. The enzymatic properties and comparative abundance of calcineurin in the placenta membranes suggest that this enzyme may play an important role in regulating the phosphorylation state of those receptors (e.g., for EGF-URO or insulin) also known to be present in the membranes.
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Swarup,G;Cohen,S;Garbers,DL
通讯作者：
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