Amyloid of the Candida albicans Ure2p prion domain is infectious and has an in-register parallel β-sheet structure.

Amyloid of the Candida albicans Ure2p prion domain is infectious and has an in-register parallel β-sheet structure.
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白色念珠菌URE2P Prion结构域的淀粉样蛋白具有感染性,并具有并行的平行β-折叠结构。

DOI:
10.1021/bi200142x
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发表时间:
2011-07-12
期刊:
影响因子:
2.9
通讯作者:
Wickner RB
Wickner RB
中科院分区:
生物学3区
文献类型:
--
作者:
Engel A;Shewmaker F;Edskes HK;Dyda F;Wickner RB

文献摘要

参考文献

被引文献

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在酿酒酵母中,白色念珠菌的Ure2p(Ure2白色念珠菌或CaUre2p)的Ure2p可能是一个蛋白,而光滑念珠菌的Ure2p则不是,尽管Ure2auperrata的N-末端结构域与酿酒酵母Ure2p(Ure2cerevisiae)的Ure2p更相似。我们发现Ure2白念珠菌的N-末端N/Q富含Prion结构域形成具有感染性的淀粉样蛋白,将[URE3alb]传递给只表达白念珠菌Ure2p的酿酒酵母细胞。利用选择性标记的白色念珠菌Ure2p1-90的固体核磁共振,我们证明了这种感染性淀粉样蛋白具有登记内平行的β-Sheet结构,类似于酿酒酵母Ure2p蛋白结构域和其他酿酒酵母蛋白淀粉样蛋白。相反,富含N/Q的Ure2光滑蛋白的N-末端结构域不容易形成淀粉样蛋白,长时间孵育形成的淀粉样蛋白不具传染性。
Ure2p of Candida albicans (Ure2albicans or CaUre2p) can be a prion in Saccharomyces cerevisiae, but the Ure2p of Candida glabrata (Ure2glabrata) cannot, even though the Ure2glabrata N-terminal domain is more similar to that of the S. cerevisiae Ure2p (Ure2cerevisiae) than is Ure2albicans. We show that the N-terminal N/Q-rich prion domain of Ure2 albicans forms amyloid that is infectious, transmitting [URE3alb] to S. cerevisiae cells expressing only the C. albicans Ure2p. Using solid-state NMR of selectively labeled C. albicans Ure2p1–90, we show that this infectious amyloid has an in-register parallel β-sheet structure, like that of the S. cerevisiae Ure2p prion domain and other S. cerevisiae prion amyloids. In contrast, the N/Q-rich N-terminal domain of Ure2glabrata does not readily form amyloid, and that formed on prolonged incubation is not infectious.
新发现的朊病毒与酿酒酵母中染色质重塑因子 Swi1 相关
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