Dynamics and mechanistic interpretations of nonribosomal peptide synthetase cyclization domains.
Dynamics and mechanistic interpretations of nonribosomal peptide synthetase cyclization domains.
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非核糖体肽合成酶环化结构域的动力学和机制解释。
DOI：
10.1016/j.cbpa.2022.102228
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发表时间：
2023
影响因子：
7.8
通讯作者：
Dowling,DanielP
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Gnann,AndrewD;Marincin,Kenneth;Frueh,DominiqueP;Dowling,DanielP
非核糖体肽中的Ox-/噻唑啉基团由称为杂环化（Cy）结构域的肽形成缩合结构域的变体形成，并且出现在一系列药学上重要的天然产物和毒力因子中。最近的cryo-EM，晶体学和NMR研究的Cy域使其有机会重新审视悬而未决的问题，其分子机制。这篇综述涵盖了有关Cy结构域的结构和动力学研究结果，这将为未来的生物工程工作和我们对天然产物合成的理解提供信息。
Ox-/thiazoline groups in nonribosomal peptides are formed by a variant of peptide-forming condensation domains called heterocyclization (Cy) domains and appear in a range of pharmaceutically important natural products and virulence factors. Recent cryo-EM, crystallographic, and NMR studies of Cy domains make it opportune to revisit outstanding questions regarding their molecular mechanisms. This review covers structural and dynamical findings about Cy domains that will inform future bioengineering efforts and our understanding of natural product synthesis.