Identification of a human immunodeficiency virus-1 protease cleavage site within the 66,000 Dalton subunit of reverse transcriptase.
Identification of a human immunodeficiency virus-1 protease cleavage site within the 66,000 Dalton subunit of reverse transcriptase.
复制标题
鉴定逆转录酶 66,000 道尔顿亚基内的人类免疫缺陷病毒 1 蛋白酶切割位点。
DOI：
10.1016/0006-291x(90)91670-n
复制
发表时间：
1990
影响因子：
3.1
通讯作者：
F. Grüninger
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
M. Graves;M. Meidel;Y. C. Pan;M. Manneberg;H. Lahm;F. Grüninger
人类免疫缺陷病毒-1逆转录酶是由相关的51和66 kDa亚基组成的异源二聚体。较小的亚基通过病毒蛋白裂解66 kDa物种的羧基末端结构域而产生。对分离的51 kDa和66 kDa亚基的氨基酸组成分析表明，51 kDa的羧基末端为Phe440。用纯化的重组蛋白酶和一个横跨假设的裂解区域的多肽在体外证实了这个位点。该位点周围的序列与病毒Gag和Pol前体中的其他蛋白酶裂解位点没有明显的同源性，因此，这一新信息可能有助于我们理解病毒蛋白酶的序列特异性。
The human immunodeficiency virus-1 reverse transcriptase is a heterodimer of related 51 and 66 kDa subunits. The smaller subunit arises by viral proteasecatalyzed cleavage of the carboxy-terminal domain of the 66 kDa species. Comparison of the amino acid composition analyses of the isolated 51 kDa and 66 kDa subunits indicates that the carboxyl terminus of 51 kDa is Phe440. This site was confirmed in vitro using purified recombinant protease and a peptide spanning the postulated cleavage area. The sequence surrounding this site does not show significant homology to other protease cleavage sites in the viral gag and pol precursors; thus, this new information may contribute to our understanding of the sequence specificity of the viral protease.
DOI：
10.1016/s0021-9258(18)61070-1
发表时间：
1987-07
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
作者：
P. Matsudaira
通讯作者：
P. Matsudaira
影响因子：
56.9
作者：
WLODAWER, A;MILLER, M;KENT, SBH
通讯作者：
KENT, SBH
重组 HIV-1 逆转录酶：纯化、一级结构和聚合酶/核糖核酸酶 H 活性。
影响因子：
3.9
作者：
Mizrahi,V;Lazarus,GM;Miles,LM;Meyers,CA;Debouck,C
通讯作者：
Debouck,C