Actin crosslinker competition and sorting drive emergent GUV size-dependent actin network architecture.
Actin crosslinker competition and sorting drive emergent GUV size-dependent actin network architecture.
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DOI：
10.1038/s42003-021-02653-6
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发表时间：
2021-09-28
影响因子：
5.9
通讯作者：
Liu AP
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Bashirzadeh Y;Redford SA;Lorpaiboon C;Groaz A;Moghimianavval H;Litschel T;Schwille P;Hocky GM;Dinner AR;Liu AP
构成肌动蛋白细胞骨架的蛋白质可以自组装成各种各样的结构。体外实验和粗粒度模拟表明，肌动蛋白交联蛋白α-肌动蛋白和束状蛋白在单个肌动蛋白束中分离成不同的结构域，具有分子大小依赖的竞争机制。在这里，通过将肌动蛋白、α-肌动蛋白和束蛋白包裹在巨大的单层囊泡（GUV）中，我们发现物理限制可以导致这些蛋白质形成更复杂的结构，包括在GUV外围和中心的环和紫菀；不同结构的流行程度取决于GUV的大小。引人注目的是，我们发现α-肌动蛋白和束状蛋白在肌动蛋白束结构中自分类为不同的结构域，其表观刚度取决于α-肌动蛋白和束状蛋白的相对浓度之比。观察到的对蛋白质分选的边界施加效应可能是在具有多个交联剂的生物聚合物网络中产生紧急结构的一般机制。Bashirzadeh等人通过将蛋白质包裹在巨大的单层囊泡中，发现肌动蛋白交联剂α-肌动蛋白和束状蛋白可以与肌动蛋白自组装成复杂的结构，这取决于限制的程度。进一步的分析和建模表明α-肌动蛋白和筋膜蛋白在这两个结构域上相互分离。这些见解可以推广到其他含有交联剂的生物聚合物网络。
The proteins that make up the actin cytoskeleton can self-assemble into a variety of structures. In vitro experiments and coarse-grained simulations have shown that the actin crosslinking proteins α-actinin and fascin segregate into distinct domains in single actin bundles with a molecular size-dependent competition-based mechanism. Here, by encapsulating actin, α-actinin, and fascin in giant unilamellar vesicles (GUVs), we show that physical confinement can cause these proteins to form much more complex structures, including rings and asters at GUV peripheries and centers; the prevalence of different structures depends on GUV size. Strikingly, we found that α-actinin and fascin self-sort into separate domains in the aster structures with actin bundles whose apparent stiffness depends on the ratio of the relative concentrations of α-actinin and fascin. The observed boundary-imposed effect on protein sorting may be a general mechanism for creating emergent structures in biopolymer networks with multiple crosslinkers. By encapsulating proteins in giant unilamellar vesicles, Bashirzadeh et al find that actin crosslinkers, α-actinin and fascin, can self-assemble with actin into complex structures that depend on the degree of confinement. Further analysis and modeling show that α-actinin and fascin sort to separate domains of these structures. These insights may be generalizable to other biopolymer networks containing crosslinkers.
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影响因子：
3.4
作者：
Guevorkian K;Manzi J;Pontani LL;Brochard-Wyart F;Sykes C
通讯作者：
Sykes C
影响因子：
5
作者：
Bashirzadeh Y;Wubshet NH;Liu AP
通讯作者：
Liu AP
影响因子：
3.4
作者：
Freedman, Simon L.;Banerjee, Shiladitya;Dinner, Aaron R.
通讯作者：
Dinner, Aaron R.
DOI：
10.1073/pnas.1820814116
发表时间：
2019-08-13
影响因子：
11.1
作者：
Freedman, Simon L.;Suarez, Cristian;Hocky, Glen M.
通讯作者：
Hocky, Glen M.
DOI：
10.1007/s00249-007-0236-1
发表时间：
2008-04-01
影响因子：
2
作者：
Haviv, Lior;Gov, Nir;Bernheim-Groswasser, Anne
通讯作者：
Bernheim-Groswasser, Anne