Crystallization and preliminary crystallographic studies of Sfp: a phosphopantetheinyl transferase of modular peptide synthetases.
Crystallization and preliminary crystallographic studies of Sfp: a phosphopantetheinyl transferase of modular peptide synthetases.
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Sfp 的结晶和初步晶体学研究：模块化肽合成酶的磷酸泛酰基转移酶。
DOI：
10.1107/s0907444999003674
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发表时间：
1999
期刊：
影响因子：
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通讯作者：
K. Reuter
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
M. Mofid;M. Marahiel;R. Ficner;K. Reuter
枯草芽孢杆菌Sfp蛋白是脂七肽抗生素表面活性素的非核糖体生物合成所需的。它通过4 '-磷酸泛酰巯基乙胺化将表面活性素合成酶SfrA-（A-C）的七个肽基载体蛋白（PCP）结构域转化为它们的活性全形式。B。枯草杆菌sfp基因在大肠杆菌中得到高效表达，并将其基因产物纯化至均一并结晶。从Sfp以及从硒代甲硫酰衍生物，使用甲酸钠作为沉淀剂，得到良好的衍射单晶。晶体属四面体空间群P41212/P43212，晶胞参数a = B = 65.3，c = 150.5。它们的不对称性超过2.8 A，并且在不对称单元中包含一个分子。
The Bacillus subtilis Sfp protein is required for the non-ribosomal biosynthesis of the lipoheptapeptide antibiotic surfactin. It converts seven peptidyl carrier protein (PCP) domains of the surfactin synthetase SfrA-(A-C) to their active holo-forms by 4'-phosphopantetheinylation. The B. subtilis sfp gene was overexpressed in Escherichia coli and its gene product was purified to homogeneity and crystallized. Well diffracting single crystals were obtained from Sfp as well as from a selenomethionyl derivative, using sodium formate as a precipitant. The crystals belong to the tetragonal space group P41212/P43212, with unit-cell parameters a = b = 65.3, c = 150.5 A. They diffract beyond 2.8 A and contain one molecule in the asymmetric unit.
大肠杆菌的全[酰基载体蛋白]合酶。
影响因子：
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作者：
Lambalot,RH;Walsh,CT
通讯作者：
Walsh,CT
影响因子：
2.9
作者：
Quadri, LEN;Weinreb, PH;Walsh, CT
通讯作者：
Walsh, CT
影响因子：
5.6
作者：
VANDUYNE, GD;STANDAERT, RF;CLARDY, J
通讯作者：
CLARDY, J