GroEL as a molecular scaffold for structural analysis of the anthrax toxin pore.
GroEL as a molecular scaffold for structural analysis of the anthrax toxin pore.
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DOI：
10.1038/nsmb.1442
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发表时间：
2008-07
影响因子：
16.8
通讯作者：
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
用负染电子显微镜分析了炭疽毒素保护性抗原(PA)部分在GroEL存在下形成的440 kDa的跨膜孔。GroEL结合七聚体PA前孔和PA孔。后一种相互作用延缓了毛孔的聚集，延长了它的插入能力状态。可见两组未聚集的毛孔：GroEL结合的毛孔和未结合的毛孔。这使两个几乎完全相同的结构得以重建，分别以25奥和28奥级分辨率。这些结构是蘑菇状的物体，有一个125？直径的盖子和一个100？长的杆子，与早期的生化数据一致。因此，GroEL提供了一个在没有脂质或洗涤剂的情况下获得膜蛋白结构的初始一瞥的平台，并可以作为对PA孔进行更高分辨率结构分析的支架。
We analyzed the 440-kDa transmembrane pore formed by the protective antigen (PA) moiety of anthrax toxin in the presence of GroEL by negative-stain electron microscopy. GroEL binds both the heptameric PA prepore and the PA pore. The latter interaction retards aggregation of the pore, prolonging its insertion-competent state. Two populations of unaggregated pores were visible: GroEL-bound pores and unbound pores. This allowed two virtually identical structures to be reconstructed, at 25-Å and 28-Å resolution, respectively. The structures were mushroom-shaped objects with a 125-Å-diameter cap and a 100-Å-long stem, consistent with earlier biochemical data. Thus, GroEL provides a platform for obtaining initial glimpses of a membrane protein structure in the absence of lipids or detergents and can function as a scaffold for higher-resolution structural analysis of the PA pore.
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影响因子：
2.9
作者：
Miller, CJ;Elliott, JL;Collier, RJ
通讯作者：
Collier, RJ
影响因子：
2.9
作者：
Nassi, S;Collier, RJ;Finkelstein, A
通讯作者：
Finkelstein, A
影响因子：
4.8
作者：
Rosovitz, MJ;Schuck, P;Leppla, SH
通讯作者：
Leppla, SH
DOI：
10.1073/pnas.0405754101
发表时间：
2004-11-30
影响因子：
11.1
作者：
Zhang, S;Finkelstein, A;Collier, RJ
通讯作者：
Collier, RJ
影响因子：
8
作者：
Voziyan, PA;Fisher, MT
通讯作者：
Fisher, MT