Visualizing GroEL/ES in the act of encapsulating a folding protein.
Visualizing GroEL/ES in the act of encapsulating a folding protein.
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DOI：
10.1016/j.cell.2013.04.052
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发表时间：
2013-06-06
期刊：
影响因子：
64.5
通讯作者：
Rye HS
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Chen DH;Madan D;Weaver J;Lin Z;Schröder GF;Chiu W;Rye HS
GroEL/ES伴侣蛋白系统是许多蛋白质辅助折叠所必需的。这些底物蛋白如何被封装在GroEL-GroES腔内尚不清楚。使用无病毒，单粒子电子冷冻显微镜，我们已经表征了GroEL（EL 43 Py）的化学修饰的突变体，该突变体被困在底物蛋白包封的正常瞬时阶段。我们发现，GroEL亚基的对称图案被打破的GroEL顺环顶端结构域重新取向，以适应同时结合GroES和不完全折叠的底物蛋白（RuBisCO）。折叠的RuBisCO折叠中间体结合到两个顶端结构域的下段，以及通常非结构化的GroEL C-末端尾部。比较结构分析表明，变构转换导致底物蛋白质的释放和折叠涉及协调的GroES和GroEL顶端结构域和C-末端尾部的移位。
The GroEL/ES chaperonin system is required for the assisted folding of many proteins. How these substrate proteins are encapsulated within the GroEL-GroES cavity is poorly understood. Using symmetry-free, single-particle electron cryo-microscopy, we have characterized a chemically modified mutant of GroEL (EL43Py) that is trapped at a normally transient stage of substrate protein encapsulation. We show that the symmetric pattern of the GroEL subunits is broken as the GroEL cis-ring apical domains reorient to accommodate the simultaneous binding of GroES and an incompletely folded substrate protein (RuBisCO). The collapsed RuBisCO folding intermediate binds to the lower segment of two apical domains, as well as the normally unstructured GroEL C-terminal tails. A comparative structural analysis suggests that the allosteric transitions leading to substrate protein release and folding involves concerted shifts of GroES and the GroEL apical domains and C-terminal tails.
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影响因子：
64.8
作者：
CHEN, S;ROSEMAN, AM;SAIBIL, HR
通讯作者：
SAIBIL, HR
影响因子：
64.8
作者：
Clare, D. K.;Bakkes, P. J.;van Heerikhuizen, H.;van der Vies, S. M.;Saibil, H. R.
通讯作者：
Saibil, H. R.
影响因子：
11.4
作者：
Cong, Yao;Schroeder, Gunnar F.;Chiu, Wah
通讯作者：
Chiu, Wah
影响因子：
5.7
作者：
Chen, Dong-Hua;Song, Jiu-Li;Ludtke, Steven J.
通讯作者：
Ludtke, Steven J.
DOI：
10.1073/pnas.0910246107
发表时间：
2010-04-06
影响因子：
11.1
作者：
Frank, Gabriel A.;Goomanovsky, Mila;Haran, Gilad
通讯作者：
Haran, Gilad