Determination of the Site-specific Oligosaccharide Distribution of the O-Glycans Attached to the Porcine Submaxillary Mucin Tandem Repeat
Determination of the Site-specific Oligosaccharide Distribution of the O-Glycans Attached to the Porcine Submaxillary Mucin Tandem Repeat
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猪颌下粘蛋白串联重复序列上附着的 O-聚糖位点特异性寡糖分布的测定
DOI：
--
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发表时间：
2002
影响因子：
4.8
通讯作者：
Jiexin Zhang
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
T. Gerken;Marcella A. Gilmore;Jiexin Zhang
多肽序列和局部环境对葡聚糖结构的调节程度知之甚少。为此，在A血型阴性猪颌下腺粘蛋白的串联重复序列中，31个O-糖基化的丝氨酸/苏氨酸残基中的29个确定了单(β-半乳糖-O-)、二-(α-半乳糖-1，3-半乳糖-O-)和三糖(α-Fuc-1，2-β-半乳糖-1，3-α-半乳糖-O-)的分布。从三个单独的动物获得的糖基化模式与早先对混合粘蛋白的不完全测定一致(Gerken，T.A.，Owens，C.L.和Pasumarthy，M.(1997)J.Biol)。化学。272,9709-9719；Gerken，T.A.，Owens，C.L.和Pasumarthy，M.(1998)J.Biol.化学。273,26580-26588)，证实了β-1，3-Gal对局部多肽序列敏感，体内重复性较好。目前的数据进一步支持了早期的建议，即羟基氨基酸残基的密度(通过推断，肽的密度与β-1，3-半乳糖取代多肽的程度成反比)。这种效应与丝氨酸连接的多聚糖高度相关，但与苏氨酸连接的多聚糖不相关。在体内多肽GalNAc糖基化模式方面也观察到类似的相关性。相反，α-1，2-Fuc与β-Gal的添加与羟基氨基酸密度没有明显的相关性，尽管观察到丝氨酸连接的糖链的岩藻糖基化显著高于苏氨酸连接的糖链。上述影响可能代表了作用于改变糖基转移酶对底物的相对可及性和活性的空间和构象因子。这些结果表明，猪颌下腺核心1β3-半乳糖基转移酶和α2-岩藻糖基转移酶具有独特的多肽/糖肽敏感性，这可能为O-连接侧链结构的调控提供了机制。
Little is known of the degree that polypeptide sequence and the local environment modulate the structures ofO-linked glycans. Toward this understanding, the site-specific mono- (GalNAc-O-), di- (β-Gal-1,3-α-GalNAc-O-), and trisaccharide (α-Fuc-1,2-β-Gal-1,3-α-GalNAc-O-) distributions have been determined for 29 of the 31 O-glycosylated Ser/Thr residues in the tandem repeat domains of blood group A-negative porcine submaxillary gland mucin. The glycosylation patterns obtained from three individual animals are in agreement with earlier incomplete determinations on a pooled mucin (Gerken, T. A., Owens, C. L., and Pasumarthy, M. (1997) J. Biol. Chem. 272, 9709–9719; Gerken, T. A., Owens, C. L., and Pasumarthy, M. (1998) J. Biol. Chem. 273, 26580–26588), confirming that the addition of the peptide-linked GalNAc and its substitution by β-1,3-Gal are sensitive to local peptide sequence in a highly reproducible manner in vivo. The present data further support earlier suggestions of an inverse correlation of the density of hydroxyamino acid residues (and by inference the density of peptide GalNAc) with the extent of substitution of the peptide-linked GalNAc by β-1,3-Gal. This effect is highly correlated for Ser-linked glycans but not for Thr-linked glycans. A similar correlation is observed with respect to the in vivo peptide GalNAc glycosylation pattern. In contrast, the addition of α-1,2-Fuc to β-Gal shows no apparent correlation with hydroxyamino acid density, although a marked elevation in the fucosylation of Ser-linked glycans compared with Thr-linked glycans is observed. The above effects may represent both steric and conformational factors acting to alter the relative accessibility and activity of the glycosyltransferases toward substrate. These results demonstrate that the porcine submaxillary gland core 1 β3-galactosyltransferase and α2-fucosyltransferase exhibit unique peptide/glycopeptide sensitivities that may provide mechanisms for the modulation of O-linked side chain structures.
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