A role for myosin-1A in the localization of a brush border disaccharidase.
A role for myosin-1A in the localization of a brush border disaccharidase.
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DOI：
10.1083/jcb.200310031
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发表时间：
2004-05-10
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Mooseker MS
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Tyska MJ;Mooseker MS
为了深入了解肌球蛋白-1A（M1A）的功能，我们在肠上皮细胞系CACO-2BBE中表达了该马达的显性负片段。蔗糖酶异麦芽糖酶（SI），一种发现于微绒毛脂筏的跨膜双磷酸酶，在表达该片段的细胞中从刷状缘（BB）缺失。从CACO-2BBE细胞和大鼠微绒毛（MV）中分离的耐洗涤剂膜的密度梯度离心、亲和纯化和免疫纯化均表明M1A和SI位于同一群低密度（≤ 1.12 g/ml）膜上。化学交联的洗涤剂抗性膜从大鼠MV表明，SI和M1A可能在脂筏复合物中相互作用。这种复合物的功能意义通过SI的胞质结构域的表达而突出，这导致较低水平的M1A和来自BB的SI的损失。总之，这些研究是第一个指定一个特定的作用，M1A，并建议，这电机是参与保留SI内的BB。
To gain insight regarding myosin-1A (M1A) function, we expressed a dominant negative fragment of this motor in the intestinal epithelial cell line, CACO-2BBE. Sucrase isomaltase (SI), a transmembrane disaccharidase found in microvillar lipid rafts, was missing from the brush border (BB) in cells expressing this fragment. Density gradient centrifugation, affinity purification, and immunopurification of detergent-resistant membranes isolated from CACO-2BBE cells and rat microvilli (MV) all indicate that M1A and SI reside on the same population of low density (∼1.12 g/ml) membranes. Chemical cross-linking of detergent-resistant membranes from rat MV indicates that SI and M1A may interact in a lipid raft complex. The functional significance of such a complex is highlighted by expression of the cytoplasmic domain of SI, which results in lower levels of M1A and a loss of SI from the BB. Together, these studies are the first to assign a specific role to M1A and suggest that this motor is involved in the retention of SI within the BB.
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影响因子：
64.5
作者：
HUNZIKER, W;SPIESS, M;LODISH, HF
通讯作者：
LODISH, HF
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作者：
KELLER, TCS;MOOSEKER, MS
通讯作者：
MOOSEKER, MS
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作者：
CHENEY R E;MOOSEKER M S
通讯作者：
MOOSEKER M S
DOI：
10.1073/pnas.94.26.14332
发表时间：
1997-12-23
影响因子：
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作者：
Jontes, JD;Milligan, RA;Ostap, EM
通讯作者：
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发表时间：
1996-07-09
影响因子：
11.1
作者：
Durrbach, A;Collins, K;Coudrier, E
通讯作者：
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