Strong hydrogen bonding interactions involving a buried glutamic acid in the transmembrane sequence of the neu/erbB-2 receptor
Strong hydrogen bonding interactions involving a buried glutamic acid in the transmembrane sequence of the neu/erbB-2 receptor
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强氢键相互作用涉及 neu/erbB-2 受体跨膜序列中的埋藏谷氨酸
DOI：
10.1038/nsb0396-252
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发表时间：
1996
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
B. Bormann
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Steven O. Smith;Charles S. Smith;B. Bormann
由neu/erbB-2原癌基因编码的受体酪氨酸激酶在预测的受体跨膜序列的664位被一个缬氨酸取代为谷氨酸而构成性激活。我们利用极化FTIR和魔角自旋核磁共振光谱研究了受体激活过程中的结构变化。疏水跨膜序列折叠成跨越膜双分子层的明确α-螺旋结构。对Glu 664的pKa和13C化学位移各向异性的测量表明，Glu 664的侧链羧基是质子化的，并形成了强氢键。这些研究为谷氨酸氢键相互作用在受体二聚化和激活机制中的作用提供了直接证据。
The receptor tyrosine kinase encoded by the neu/erbB-2 proto-oncogene is constitutively activated by a single valine to glutamic acid substitution at position 664 in the predicted membrane-spanning sequence of the receptor. We have explored the structural changes involved in receptor activation with polarized FTIR and magic angle spinning NMR spectroscopy. The hydrophobic transmembrane sequence folds into a well-defined α-helical structure spanning the membrane bilayer. Measurements of the pKa and 13C chemical shift anisotropy of Glu 664 reveal that the side chain carboxyl group is protonated and strongly hydrogen bonded. These studies provide direct evidence for glutamate hydrogen-bonding interactions in the mechanism of receptor dimerization and activation.
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影响因子：
2.9
作者：
TAMM, LK;TATULIAN, SA
通讯作者：
TATULIAN, SA
靠近跨膜结构域的额外半胱氨酸诱导 p185neu 和 p185neu 的差异交联。
DOI：
--
发表时间：
1992
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
作者：
Cao,H;Bangalore,L;Dompé,C;Bormann,BJ;Stern,DF
通讯作者：
Stern,DF
编码表皮生长因子受体羧基末端结构域的序列差异与病毒 erbB 基因疾病潜力的差异相关。
DOI：
10.1073/pnas.83.16.6053
发表时间：
1986
影响因子：
11.1
作者：
Gamett,DC;Tracy,SE;Robinson,HL
通讯作者：
Robinson,HL
neu癌基因编码的p185蛋白跨膜结构域的结构与其功能的相关性。
DOI：
10.1073/pnas.87.21.8660
发表时间：
1990
影响因子：
11.1
作者：
Brandt-Rauf,PW;Rackovsky,S;Pincus,MR
通讯作者：
Pincus,MR
通过旋转共振核磁共振测定膜中螺旋-螺旋相互作用。
DOI：
10.1073/pnas.92.2.488
发表时间：
1995
影响因子：
11.1
作者：
Smith,SO;Bormann,BJ
通讯作者：
Bormann,BJ