A native tertiary interaction stabilizes the A state of cytochrome c.
A native tertiary interaction stabilizes the A state of cytochrome c.
复制标题
天然的三级相互作用稳定了细胞色素 c 的 A 状态。
DOI：
10.1021/bi00010a002
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发表时间：
1995
期刊：
影响因子：
2.9
通讯作者：
Pielak,GJ
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Marmorino,JL;Pielak,GJ
材料和方法命名法。变体使用单字母代码表示，首先给出野生型残基，然后是位置编号和新残基。 C102T 变体被称为野生型蛋白，所有变体也包含 C102T 突变。这种突变使蛋白质更适合生物物理学研究，但不会改变其结构或功能（Cutler 等，1987；Gao 等，1991；Berghuis 和 Brayer，1992）。 AGa=d 的值定义为 0.33 M Na2SO4/H2SO4、pH 2.1 和 308.4 K。AGn^d 的值定义为 0.05 或 0.1 M 乙酸钠、pH 4.6 和 325.8 K。
MATERIALS AND METHODSNomenclature. Variants are denoted using the one-letter code with the wild-type residue given first, followed by the position number and the new residue. The C102T variant is referred to as the wild-type protein and all variants also contain the C102T mutation. This mutation makes the protein more amenable to biophysical studies but does not change its stmcture or function (Cutler et al., 1987; Gao et al., 1991; Berghuis & Brayer, 1992). Values of AGa= d are defined at 0.33 M Na2S04/H2S04, pH 2.1, and 308.4 K. Values of AGn^ d are defined at 0.05 or 0.1 M sodium acetate, pH 4.6, and 325.8 K.