NMR Dynamics of Transmembrane and Intracellular Domains of p75NTR in Lipid-Protein Nanodiscs.
NMR Dynamics of Transmembrane and Intracellular Domains of p75NTR in Lipid-Protein Nanodiscs.
复制标题
脂质蛋白纳米圆盘中 p75NTR 跨膜和细胞内结构域的 NMR 动力学。
DOI：
10.1016/j.bpj.2015.07.009
复制
发表时间：
2015
影响因子：
3.4
通讯作者：
A. Arseniev
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
K. Mineev;S. Goncharuk;P. Kuzmichev;M. Vilar;A. Arseniev
P75NTR是一种I型整合膜蛋白，在神经营养因子信号转导中起关键作用。然而，该受体在各种功能状态下的结构数据是稀少的，也是有争议的。在这项工作中，我们用溶液核磁共振波谱研究了p75NTR跨膜和胞内部分的空间结构和迁移率，这些部分被掺入不同大小和组成的脂蛋白纳米盘中。我们的数据显示，p75NTR的膜旁斩波结构域具有高度的灵活性和无序性，这导致受体死亡结构域的运动与跨膜螺旋的运动分离。此外，在实验条件下，p75NTR的胞内结构域都没有表现出与膜相互作用或自结合的倾向。所获得的数据在受体激活机制的背景下进行了讨论。
P75NTR is a type I integral membrane protein that plays a key role in neurotrophin signaling. However, structural data for the receptor in various functional states are sparse and controversial. In this work, we studied the spatial structure and mobility of the transmembrane and intracellular parts of p75NTR, incorporated into lipid-protein nanodiscs of various sizes and compositions, by solution NMR spectroscopy. Our data reveal a high level of flexibility and disorder in the juxtamembrane chopper domain of p75NTR, which results in the motions of the receptor death domain being uncoupled from the motions of the transmembrane helix. Moreover, none of the intracellular domains of p75NTR demonstrated a propensity to interact with the membrane or to self-associate under the experimental conditions. The obtained data are discussed in the context of the receptor activation mechanism.
登录
查看更多内容
影响因子：
--
作者：
Ritchie, T. K.;Grinkova, Y. V.;Bayburt, T. H.;Denisov, I. G.;Zolnerciks, J. K.;Atkins, W. M.;Sligar, S. G.
通讯作者：
Sligar, S. G.
影响因子：
1.6
作者：
Studier, FW
通讯作者：
Studier, FW
影响因子：
--
作者：
Kraemer, B R;Yoon, S O;Carter, B D
通讯作者：
Carter, B D
影响因子：
15
作者：
Hagn, Franz;Etzkorn, Manuel;Raschle, Thomas;Wagner, Gerhard
通讯作者：
Wagner, Gerhard