Analysis of the aplyronine A-induced protein-protein interaction between actin and tubulin by surface plasmon resonance.
Analysis of the aplyronine A-induced protein-protein interaction between actin and tubulin by surface plasmon resonance.
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通过表面等离子体共振分析 aplyronine A 诱导的肌动蛋白和微管蛋白之间的蛋白质-蛋白质相互作用。
DOI：
10.1016/j.bmc.2016.04.049
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发表时间：
2016
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
and H. Kigoshi
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Y. Hirayama;K. Yamagishi;T. Suzuki;H. Kawagishi;M. Kita;and H. Kigoshi
抗肿瘤的大环内酯类化合物阿曲罗宁A诱导肌动蛋白和微管蛋白之间的蛋白质-蛋白质相互作用（PPI），以发挥高度有效的生物活性。这些分子的相互作用和结合动力学进行了分析，通过表面等离子体共振与生物素化的aerobicronines或微管蛋白作为配体。微管蛋白和肌动蛋白与固定化的阿曲洛宁A有很强的结合。这些PPI几乎完全被一当量的阿罗宁A或C或mycalcantine B抑制。相反，非竞争性肌动蛋白解聚剂，latrunculin A，高度加速他们的协会。固定化的微管蛋白与肌动蛋白-α-Ausronine A复合物也有明显的结合，解离常数KD为1.84 μM。我们的方法可用于定量分析的PPI之间的两个聚合蛋白质稳定的小试剂。
The antitumor macrolide aplyronine A induces protein–protein interaction (PPI) between actin and tubulin to exert highly potent biological activities. The interactions and binding kinetics of these molecules were analyzed by the surface plasmon resonance with biotinylated aplyronines or tubulin as ligands. Strong binding was observed for tubulin and actin with immobilized aplyronine A. These PPIs were almost completely inhibited by one equivalent of either aplyronine A or C, or mycalolide B. In contrast, a non-competitive actin-depolymerizing agent, latrunculin A, highly accelerated their association. Significant binding was also observed for immobilized tubulin with an actin–aplyronine A complex, and the dissociation constantKDwas 1.84 μM. Our method could be used for the quantitative analysis of the PPIs between two polymerizing proteins stabilized with small agents.
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DOI：
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发表时间：
1996
期刊：
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通讯作者：
H. Karaki
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发表时间：
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S. Watabe
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Kiyoyuki Yamada;M. Ojika;T. Ishigaki;Yoshifumi Yoshida;H. Ekimoto;M. Arakawa
通讯作者：
M. Arakawa