Solubilization and characterization of guanine nucleotide‐sensitive muscarinic agonist binding sites from rat myocardium
Solubilization and characterization of guanine nucleotide‐sensitive muscarinic agonist binding sites from rat myocardium
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大鼠心肌鸟嘌呤核苷酸敏感毒蕈碱激动剂结合位点的溶解和表征
DOI：
10.1111/j.1476-5381.1984.tb16482.x
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发表时间：
1984
影响因子：
7.3
通讯作者：
J. Stockton
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
C. Berrie;N. Birdsall;E. Hulme;M. Keen;J. Stockton
1.毛地黄皂苷在低温和Mg ~（2+）存在下能以较好的产率增溶大鼠心肌膜M受体。2在这些条件下，高达60%的可溶性受体显示出与强效激动剂[3 H]-oxotremorine-M（KA = 109 M −1）的高亲和力结合，该结合可被5′-guanylimido-diphosphate抑制。3在鸟苷酰亚胺二磷酸存在下，用[3 H]-oxotremorine-M标记的毒蕈碱结合位点的沉降系数（13.4 s）高于用3 H拮抗剂标记的位点（11.6 s），可能代表受体的配体结合亚基与鸟嘌呤核苷酸结合蛋白之间的复合物。
1 Muscarinic receptors from rat myocardial membranes may be solubilized by digitonin in good yield at low temperatures in the presence of Mg2+. 2 Under these conditions, up to 60% of the soluble receptors show high affinity binding for the potent agonist [3H]‐oxotremorine‐M (KA = 109M−1), which is inhibited by 5′‐guanylylimido‐diphosphate. 3 The muscarinic binding site labelled with [3H]‐oxotremorine‐M has a higher sedimentation coefficient (13.4 s) than sites labelled with a 3H antagonist in the presence of guanylylimidodiphosphate (11.6 s) and probably represents a complex between the ligand binding subunit of the receptor and a guanine nucleotide binding protein.
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