The Effects of Regularly Spaced Glutamine Substitutions on Alpha-Helical Peptide Structures. A DFT/ONIOM Study.
The Effects of Regularly Spaced Glutamine Substitutions on Alpha-Helical Peptide Structures. A DFT/ONIOM Study.
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DOI：
10.1016/j.cplett.2011.07.024
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发表时间：
2011-08-25
影响因子：
2.8
通讯作者：
Dannenberg, J. J.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Roy, Dipankar;Dannenberg, J. J.
谷氨酰胺（Q）和天冬酰胺（N）残基的侧链含有酰胺基团。它们可以以类似于α-螺旋中骨架酰胺的模式彼此氢键合。我们发现，突变多个Q的丙氨酸（A的）在聚丙氨酸螺旋稳定的螺旋结构，而类似的突变与多个N的不。我们认为，通过在这些位置引入Q来修饰肽可以产生更稳健的螺旋，其可以用于在与具有可变结构的蛋白质（如tau和α-突触核蛋白）相关的生化实验中测试二级结构的影响。
The side-chains of the residues of glutamine (Q) and asparagine (N) contain amide groups. These can H-bond to each other in patterns similar to those of the backbone amides in α-helices. We show that mutating multiple Q's for alanines (A's) in a polyalanine helix stabilizes the helical structure, while similar mutations with multiple N's do not. We suggest that modification of peptides by incorporating Q's in such positions can make more robust helices that can be used to test the effects of secondary structures in biochemical experiments linked to proteins with variable structures such as tau and α-synuclein.
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