Toward the physical basis of thermophilic proteins: linking of enriched polar interactions and reduced heat capacity of unfolding.
Toward the physical basis of thermophilic proteins: linking of enriched polar interactions and reduced heat capacity of unfolding.
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嗜热蛋白质的物理基础：丰富的极性相互作用和降低的展开热容量的联系。
DOI：
10.1016/s0006-3495(02)75316-2
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发表时间：
2002
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Zhou,Huan-Xiang
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Zhou,Huan-Xiang
盐桥和氢键在嗜热蛋白中的富集早已被认识到。另一个趋势，具有较低的热容量的解折叠（ΔCp）比发现在嗜温蛋白质，是从最近的文献中出现。在这里，我们提出了一个简单的静电模型来说明盐桥或氢键网络的形成在折叠状态下的电离基团周围导致增加的折叠稳定性和降低ΔCp。因此，我们认为嗜热蛋白质的Δ Cp降低可能部分归因于丰富的极性相互作用。降低的Δ Cp可以作为极性相互作用对折叠稳定性的贡献的指示。
The enrichment of salt bridges and hydrogen bonding in thermophilic proteins has long been recognized. Another tendency, featuring lower heat capacity of unfolding (ΔCp) than found in mesophilic proteins, is emerging from the recent literature. Here we present a simple electrostatic model to illustrate that formation of a salt-bridge or hydrogen-bonding network around an ionized group in the folded state leads to increased folding stability and decreased ΔCp. We thus suggest that the reduced ΔCpof thermophilic proteins could partly be attributed to enriched polar interactions. A reduced ΔCpmight serve as an indicator for the contribution of polar interactions to folding stability.
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LIVINGSTONE, JR;SPOLAR, RS;RECORD, MT
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RECORD, MT
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Ruth S. Spolar;Jeff R. Livingstone;M. Record
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作者：
G. Makhatadze;Peter L. Privalov
通讯作者：
Peter L. Privalov
DOI：
10.1073/pnas.83.21.8069
发表时间：
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BALDWIN, RL
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BALDWIN, RL
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