Crystallographic studies on metal and anion substituted human lactoferrin.
Crystallographic studies on metal and anion substituted human lactoferrin.
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金属和阴离子取代的人乳铁蛋白的晶体学研究。
DOI：
10.1007/978-1-4615-2548-6_29
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发表时间：
1994
影响因子：
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通讯作者：
Baker,EN
中科院分区：
文献类型：
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作者：
Smith,CA;Baker,HM;Shongwe,MS;Anderson,BF;Baker,EN
运铁蛋白的金属和阴离子结合功能已经通过许多光谱方法得到了很好的表征，并且已知该蛋白质家族的成员结合多种金属离子，包括第一、第二和第三行过渡金属、第13族金属、镧系元素和一些锕系元素（Aisen和Harris，1989）。另一方面，晶体学研究主要集中在二铁和脱铁乳铁蛋白（安德森等人，1989; 1990）和二铁兔转铁蛋白（Bailey等人，1988; Sarra等人，1990）。这些晶体学研究已经确定了多肽链折叠以及金属（铁）和阴离子（碳酸根）位点（Baker等人，此卷）。
The metal and anion binding function of the transferrins has been well characterised by a host of spectroscopic methods, and the members of this family of proteins are known to bind a wide variety of metal ions including the first, second and third row transition metals, the group 13 metals, the lanthanides and some of the actinides (Aisen and Harris, 1989). Crystallographic studies, on the other hand, have concentrated primarily on diferric and apolactoferrin (Anderson et al, 1989; 1990) and diferric rabbit transferrin (Bailey et al, 1988; Sarra et al, 1990). These crystallographic studies have defined the polypeptide chain folding and the metal (iron) and anion (carbonate) sites (Baker et al., this volume).