The structure of the Escherichia coli EF-Tu center dot EF-Ts complex at 2.5 angstrom resolution
The structure of the Escherichia coli EF-Tu center dot EF-Ts complex at 2.5 angstrom resolution
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DOI：
10.1038/379511a0
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发表时间：
1996-02-08
期刊：
影响因子：
64.8
通讯作者：
Leberman, R
中科院分区：
文献类型：
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作者：
Kawashima, T;BerthetColominas, C;Leberman, R
EF-Tu的晶体结构。大肠杆菌中的EF-Ts络合物已测定到2.5埃的分辨率。该复合物包含每个延伸因子的两个亚基。两个EF-Ts分子形成紧密二聚体，但两个EF-Tu分子之间几乎没有接触。EF-Ts与EF-Tu的相互作用主要导致Mg2+离子结合位点的破坏，从而降低EF-Tu对鸟嘌呤核苷酸的亲和力。
The crystal structure of the EF-Tu . EF-Ts complex from Escherichia coli has been determined to a resolution of 2.5 Angstrom. The complex contains two subunits of each of the elongation factors. The two EF-Ts molecules form a tight dimer, but there is little contact between the two EF-Tu molecules. The interaction of EF-Ts with EF-Tu results principally in the disruption of the Mg2+ ion binding site, thereby reducing the affinity of EF-Tu for guanine nucleotides.