The Closed Structure of the MscS Mechanosensitive Channel
The Closed Structure of the MscS Mechanosensitive Channel
复制标题
MScS机械敏感通道的封闭结构
DOI：
--
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发表时间：
2003
影响因子：
4.8
通讯作者：
I. Booth
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
S. Miller;M. Edwards;Cafer Ozdemir;I. Booth
机械敏感通道在从封闭状态到开放状态的转变期间必须进行大的构象变化。大肠杆菌MscS通道的开放形式的晶体结构最近得到解决，并描绘了一个同源七聚体（1）。在这项研究中，位点特异性半胱氨酸取代的交联表明，在晶体结构中相距高达10-33 A的残基容易形成闭合形式的二硫键，并且也可以通过10-A的连接体交联。相邻亚基之间的交联稳定了通道的七聚体形式，提供了支持晶体结构的生化证据。数据与已发表的模型（1）一致，因为膜结构域是高度柔性的，并且闭合到开放的转变可能涉及跨膜螺旋1和2的显著位移，可能高达30 A/cm。这些数据也与胞质结构域的显著灵活性一致。
Mechanosensitive channels must make a large conformational change during the transition from the closed to the open state. The crystal structure of the open form of the Escherichia coli MscS channel was recently solved and depicts a homoheptamer (1). In this study, cross-linking of site-specific cysteine substitutions demonstrates that residues up to 10–33 Å apart in the crystal structure readily form disulfide bridges in the closed form and can also be cross-linked by a 10-Å linker. Cross-linking between adjacent subunits stabilizes the heptameric form of the channel providing biochemical evidence to support the crystal structure. The data are consistent with the published model (1) in that the membrane domain is highly flexible and that the closed to open transition may involve a significant displacement of transmembrane helices 1 and 2, possibly by as much as 30 Å. The data are also consistent with significant flexibility of the cytoplasmic domain.
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影响因子：
3.4
作者：
Sukharev, S
通讯作者：
Sukharev, S
影响因子：
2.9
作者：
Heginbotham, L;Odessey, E;Miller, C
通讯作者：
Miller, C
影响因子：
3.4
作者：
SUKHAREV, SI;MARTINAC, B;KUNG, C
通讯作者：
KUNG, C
通过定点化学交联测定大肠杆菌乳糖通透酶的螺旋接近度和配体诱导的构象变化。
DOI：
10.1006/jmbi.1997.1099
发表时间：
1997
期刊：
Journal of molecular biology.
影响因子：
--
作者：
Wu,J;Kaback,HR
通讯作者：
Kaback,HR
影响因子：
56.9
作者：
Chang, G;Spencer, RH;Rees, DC
通讯作者：
Rees, DC