Mechanism of persistent protein kinase D1 translocation and activation.
Mechanism of persistent protein kinase D1 translocation and activation.
复制标题
持续性蛋白激酶 D1 易位和激活机制。
DOI：
10.1016/s1534-5807(03)00087-x
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发表时间：
2003
影响因子：
11.8
通讯作者：
Clapham,DavidE
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Oancea,Elena;Bezzerides,VassiliosJ;Greka,Anna;Clapham,DavidE
许多信号转导通路的特异性依赖于每个信号传导步骤的时空特征。G蛋白偶联受体介导的蛋白激酶活化导致多种细胞效应。受体激活后，PKD1和几种c型蛋白激酶（PKCs）转运到质膜并具有催化活性。我们发现，与PKCs不同，PKD1在细胞膜上保持活性长达数小时。两个DAG结合PKD1的C1结构域在瞄准和维持PKD1在质膜上具有不同的功能作用。C1A实现快速、最大、可逆的易位，而C1B部分易位至质膜，但持续易位。持续定位需要结合g - αq的PKD1的C1B结构域。我们将PKD1易位的动力学纳入到一个三状态模型中，该模型表明PKD1如何结合DAG和g - αq唯一地编码频率依赖的PKD1信号。
The specificity of many signal transduction pathways relies on the spatiotemporal features of each signaling step. G protein-coupled receptor-mediated activation of protein kinases leads to diverse cellular effects. Upon receptor activation, PKD1 and several C-type protein kinases (PKCs), translocate to the plasma membrane and become catalytically active. Here we show that, unlike PKCs, PKD1 remains active at the membrane for hours. The two DAG binding C1 domains of PKD1 have distinct functional roles in targeting and maintaining PKD1 at the plasma membrane. C1A achieves fast, maximal, and reversible translocation, while C1B translocates partially, but persistently, to the plasma membrane. The persistent localization requires the C1B domain of PKD1, which binds Gαq. We incorporate the kinetics of PKD1 translocation into a three-state model that suggests how PKD1 binding to DAG and Gαq uniquely encodes frequency-dependent PKD1 signaling.
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