Studying a cell division amidase using defined peptidoglycan substrates.
Studying a cell division amidase using defined peptidoglycan substrates.
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DOI：
10.1021/ja908916z
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发表时间：
2009-12-30
影响因子：
15
通讯作者：
Kahne, Daniel E.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Lupoli, Tania J.;Taniguchi, Tohru;Wang, Tsung-Shing;Perlstein, Deborah L.;Walker, Suzanne;Kahne, Daniel E.
三种周质n -乙酰muramyl - l-丙氨酸酰胺酶对隔膜肽聚糖的水解至关重要，从而使细胞分离。酰胺酶将乳酸菌酸的乙酰基和l -丙氨酸的氨基之间的酰胺键裂解，释放出肽段。细胞分裂酰胺酶在很大程度上仍未被表征，因为还没有合适的底物来研究它们。在这里，我们使用合成的确定组成的肽聚糖片段来表征重要的大肠杆菌细胞分裂酶AmiA的催化活性和底物特异性。我们发现AmiA是一种锌金属蛋白酶，至少需要一个四糖糖肽底物才能裂解。这里概述的方法可以应用于许多其他细胞壁水解酶，并且应该能够更详细地研究用于调节细胞中酰胺酶活性的辅助蛋白。
Three periplasmic N-acetylmuramoyl-L-alanine amidases are critical for hydrolysis of septal peptidoglycan, which enables cell separation. The amidases cleave the amide bond between the lactyl group of muramic acid and the amino group of L-alanine to release a peptide moiety. Cell division amidases remain largely uncharacterized because suitable substrates to study them have not been available. Here, we use synthetic peptidoglycan fragments of defined composition to characterize the catalytic activity and substrate specificity of the important E. coli cell division amidase, AmiA. We show that AmiA is a zinc metalloprotease that requires at least a tetrasaccharide glycopeptide substrate for cleavage. The approach outlined here can be applied to many other cell wall hydrolases and should enable more detailed studies of accessory proteins proposed to regulate amidase activity in cells.
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