Architecture of a serine recombinase-DNA regulatory complex.
Architecture of a serine recombinase-DNA regulatory complex.
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DOI：
10.1016/j.molcel.2008.02.023
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发表时间：
2008-04-25
期刊：
影响因子：
16
通讯作者：
Rice, Phoebe A.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Mouw, Kent W.;Rowland, Sally-J.;Gajjar, Mark M.;Boocock, Martin R.;Stark, W. Marshall;Rice, Phoebe A.
许多位点特异性重组系统的一个基本特征是它们调节重组方向和拓扑结构的能力。来自丝氨酸重组酶家族的分解酶组装一种缠绕间突触复合物，该复合物利用负超螺旋来驱动正向反应并促进正确定向位点之间的重组。为了更好地了解这些突触复合物内的催化和调节功能的相互作用，我们已经解决了Sin resolvase系统中的调节位点突触的结构。它揭示了螺旋-转角-螺旋DNA结合域之间的意外突触界面，该界面也在突触突变体的筛选中突出显示。由该界面定义的四聚体为突触复合物的稳健模型提供了基础，该模型完全由可用的晶体结构组装而成，该模型可以洞察Sin和其他丝氨酸重组酶的催化活性如何被调节。
An essential feature of many site-specific recombination systems is their ability to regulate the direction and topology of recombination. Resolvases from the serine recombinase family assemble an interwound synaptic complex that harnesses negative supercoiling to drive the forward reaction and promote recombination between properly oriented sites. To better understand the interplay of catalytic and regulatory functions within these synaptic complexes, we have solved the structure of the regulatory site synapse in the Sin resolvase system. It reveals an unexpected synaptic interface between helix-turn-helix DNA-binding domains that is also highlighted in a screen for synapsis mutants. The tetramer defined by this interface provides the foundation for a robust model of the synaptic complex, assembled entirely from available crystal structures, that gives insight into how the catalytic activity of Sin and other serine recombinases may be regulated.
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影响因子：
11.4
作者：
RICE, PA;STEITZ, TA
通讯作者：
STEITZ, TA
DOI：
10.1107/s0907444998003254
发表时间：
1998-09-01
期刊：
ACTA CRYSTALLOGRAPHICA SECTION D-BIOLOGICAL CRYSTALLOGRAPHY
影响因子：
--
作者：
Brunger, AT;Adams, PD;Warren, GL
通讯作者：
Warren, GL
影响因子：
64.5
作者：
HUGHES, RE;HATFULL, GF;GRINDLEY, NDF
通讯作者：
GRINDLEY, NDF
影响因子：
64.8
作者：
Guo, F;Gopaul, DN;VanDuyne, GD
通讯作者：
VanDuyne, GD
影响因子：
16
作者：
Chen, Y;Narendra, U;Rice, PA
通讯作者：
Rice, PA