Generating single metalloprotein crystals in well-defined redox states: electrochemical control combined with infrared imaging of a NiFe hydrogenase crystal.
Generating single metalloprotein crystals in well-defined redox states: electrochemical control combined with infrared imaging of a NiFe hydrogenase crystal.
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DOI：
10.1039/c7cc02591b
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发表时间：
2017-05-30
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Vincent KA
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Ash PA;Carr SB;Reeve HA;Skorupskaitė A;Rowbotham JS;Shutt R;Frogley MD;Evans RM;Cinque G;Armstrong FA;Vincent KA
我们通过将电化学控制与同步加速器红外显微光谱相结合来操纵和验证单一金属蛋白晶体的氧化还原态。我们描述了一种通过将电化学控制与同步加速器红外显微光谱成像相结合来生成和验证金属蛋白单晶中明确的氧化还原态的方法。对于来自大肠杆菌的 NiFe 氢化酶 1，我们证明了从氧化非活性状态到完全还原状态的完全可逆且均匀的电化学还原，并暂时解决了该还原过程中的步骤。
We manipulate and verify the redox state of single metalloprotein crystals by combining electrochemical control with synchrotron infrared microspectroscopy. We describe an approach to generating and verifying well-defined redox states in metalloprotein single crystals by combining electrochemical control with synchrotron infrared microspectroscopic imaging. For NiFe hydrogenase 1 from Escherichia coli we demonstrate fully reversible and uniform electrochemical reduction from the oxidised inactive to the fully reduced state, and temporally resolve steps during this reduction.
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