Histone octamer rearranges to adapt to DNA unwrapping.
Histone octamer rearranges to adapt to DNA unwrapping.
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DOI：
10.1038/s41594-017-0005-5
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发表时间：
2018-01
影响因子：
16.8
通讯作者：
Halic M
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Bilokapic S;Strauss M;Halic M
核小体是组成染色质的基本单位，对真核生物基因组的表达起着包装和调控作用。虽然完整的核小体的结构已被研究，很少有人知道它的部分解开，短暂的中间体的结构。在这项研究中，我们提出了9个不同构象的核小体和亚核小体颗粒的冷冻电镜结构。我们的结构表明，初始DNA呼吸诱导组蛋白八聚体，特别是组蛋白H3，通过核小体传播，防止对称的DNA开放的构象变化。H2 A-H2 B二聚体中的重排加强了与解包DNA的相互作用并促进核小体稳定性。与此一致，不能适应DNA解缠绕的交联H2 A-H2 B不能稳定地维持在核小体中。H2 A-H2 B释放和DNA解包同时发生，表明DNA在稳定核小体中的二聚体中是必需的。我们的结构揭示了核小体稳定所需的内在核小体可塑性，并可能被外来蛋白质因素利用。
Nucleosomes, the basic unit of chromatin, package and regulate expression of eukaryotic genomes. Although the structure of the intact nucleosome has been studied, little is known about structures of its partially unwrapped, transient intermediates. In this study, we present 9 cryo EM structures of distinct conformations of nucleosome and subnucleosome particles. Our structures show that initial DNA breathing induces conformational changes in the histone octamer, particularly in histone H3, that propagate through the nucleosome and prevent symmetrical DNA opening. Rearrangements in the H2A–H2B dimer strengthen interaction with the unwrapping DNA and promote nucleosome stability. In agreement, cross-linked H2A–H2B that can not accommodate to the unwrapping of the DNA is not stably maintained in the nucleosome. H2A–H2B release and DNA unwrapping occur simultaneously indicating that DNA is essential in stabilizing the dimer in the nucleosome. Our structures reveal intrinsic nucleosomal plasticity that is required for nucleosome stability and might be exploited by extrinsic protein factors.
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影响因子：
14.9
作者：
Chen Y;Tokuda JM;Topping T;Sutton JL;Meisburger SP;Pabit SA;Gloss LM;Pollack L
通讯作者：
Pollack L
影响因子：
16.8
作者：
通讯作者：
--
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作者：
Lowary, PT;Widom, J
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Widom, J
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Anderson, Megan;Huh, Joon H.;Dutnall, Robert N.
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Dutnall, Robert N.
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作者：
Arimura, Yasuhiro;Tachiwana, Hiroaki;Kurumizaka, Hitoshi
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Kurumizaka, Hitoshi