Design of stimulus-responsive two-state hinge proteins.
Design of stimulus-responsive two-state hinge proteins.
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DOI：
10.1126/science.adg7731
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发表时间：
2023-08-18
期刊：
影响因子：
56.9
通讯作者：
Baker, David
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Praetorius, Florian;Leung, Philip J. Y.;Tessmer, Maxx H.;Broerman, Adam;Demakis, Cullen;Dishman, Acacia F.;Pillai, Arvind;Idris, Abbas;Juergens, David;Dauparas, Justas;Li, Xinting;Levine, Paul M.;Lamb, Mila;Ballard, Ryanne K.;Gerben, Stacey R.;Nguyen, Hannah;Kang, Alex;Sankaran, Banumathi;Bera, Asim K.;Volkman, Brian F.;Nivala, Jeff;Stoll, Stefan;Baker, David
在自然界中，响应环境刺激而在两种构象之间切换的蛋白质在结构上以类似于晶体管如何控制计算设备中的信息流的方式来表征生化信息。设计具有两种不同但完全结构化构象的蛋白质是蛋白质设计的一个挑战，因为它需要雕刻具有两个不同最小值的能量景观。在这里，我们描述了“铰链”蛋白的设计，填充一个设计的状态，在没有配体和第二个设计的状态，在配体的存在下。X射线晶体学，电子显微镜，双电子-电子共振光谱和结合测量表明，尽管显着的结构差异，这两个国家的设计与原子水平的准确性和构象和结合平衡是紧密耦合。将效应物结合与构象变化偶联的蛋白质开关的双态设计
In nature, proteins that switch between two conformations in response to environmental stimuli structurally transduce biochemical information in a manner analogous to how transistors control information flow in computing devices. Designing proteins with two distinct but fully structured conformations is a challenge for protein design as it requires sculpting an energy landscape with two distinct minima. Here we describe the design of “hinge” proteins that populate one designed state in the absence of ligand and a second designed state in the presence of ligand. X-ray crystallography, electron microscopy, double electron-electron resonance spectroscopy and binding measurements demonstrate that, despite the significant structural differences, the two states are designed with atomic level accuracy and that the conformational and binding equilibria are closely coupled. Two-state design of protein switches that couple effector binding to a conformational change
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影响因子：
64.8
作者：
Jumper J;Evans R;Pritzel A;Green T;Figurnov M;Ronneberger O;Tunyasuvunakool K;Bates R;Žídek A;Potapenko A;Bridgland A;Meyer C;Kohl SAA;Ballard AJ;Cowie A;Romera-Paredes B;Nikolov S;Jain R;Adler J;Back T;Petersen S;Reiman D;Clancy E;Zielinski M;Steinegger M;Pacholska M;Berghammer T;Bodenstein S;Silver D;Vinyals O;Senior AW;Kavukcuoglu K;Kohli P;Hassabis D
通讯作者：
Hassabis D
从头设计的理想蛋白质的稳健折叠即使大多数核心突变为Valine。
DOI：
10.1073/pnas.2002120117
发表时间：
2020-12-08
影响因子：
11.1
作者：
Koga R;Yamamoto M;Kosugi T;Kobayashi N;Sugiki T;Fujiwara T;Koga N
通讯作者：
Koga N
影响因子：
4.8
作者：
Bisello, A;Chorev, M;Ferrari, SL
通讯作者：
Ferrari, SL
影响因子：
16.8
作者：
Movassagh, Tandis;Bui, Khanh Huy;Ishikawa, Takashi
通讯作者：
Ishikawa, Takashi
DOI：
10.1126/science.1261172
发表时间：
2014-12-19
期刊：
Science (New York, N.Y.)
影响因子：
--
作者：
Joh NH;Wang T;Bhate MP;Acharya R;Wu Y;Grabe M;Hong M;Grigoryan G;DeGrado WF
通讯作者：
DeGrado WF