Lipid-protein interactions probed by electron crystallography.
Lipid-protein interactions probed by electron crystallography.
复制标题
通过电子晶体学探测的脂质 - 蛋白质相互作用。
DOI：
10.1016/j.sbi.2009.07.012
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发表时间：
2009-10
影响因子：
6.8
通讯作者：
Gonen T
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Reichow SL;Gonen T
电子晶体学可以说是唯一一种电子低温显微镜（cryoEM）技术，能够提供嵌入在脂质双分子层中的膜蛋白的原子分辨率结构。在光驱动离子泵细菌视紫红质和水通道水通道蛋白0的电子晶体学结构中，获得了足够高的分辨率，并对脂质和蛋白质进行了可视化、建模和详细描述。一个广泛的脂质-蛋白质相互作用网络模拟天然膜被建立和维持在二维（2D）晶体囊中，用于电子晶体学的结构分析。脂质与膜蛋白的结构紧密结合，影响膜蛋白的功能、结构、四级组装和稳定性。
Electron crystallography is arguably the only electron cryomicroscopy (cryoEM) technique able to deliver an atomic-resolution structure of membrane proteins embedded in the lipid-bilayer. In the electron crystallographic structures of the light driven ion pump, bacteriorhodopsin, and the water channel, aquaporin-0, sufficiently high resolution was obtained and both lipid and protein were visualized, modeled and described in detail. An extensive network of lipid-protein interactions mimicking native membranes is established and maintained in two-dimensional (2D) crystalline vesicles used for structural analysis by electron crystallography. Lipids are tightly integrated into the protein's architecture where they can affect the function, structure, quaternary assembly and the stability of the membrane protein.
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