Improved Method for Preparation and Purification of Recombinant α-synuclein: High-mannose-type Free N-glycan 24 Prepared from an Edible Bean （Vigna angulari, Azuki bean） Inhibits α-synuclein Aggregation.
Improved Method for Preparation and Purification of Recombinant α-synuclein: High-mannose-type Free N-glycan 24 Prepared from an Edible Bean （Vigna angulari, Azuki bean） Inhibits α-synuclein Aggregation.
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重组 α-突触核蛋白的制备和纯化的改进方法：从食用豆（绿豆、小豆）制备的高甘露糖型游离 N-聚糖 24 抑制 α-突触核蛋白聚集。
DOI：
10.1093/bbb/zbac040
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发表时间：
2022
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Y.
中科院分区：
文献类型：
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作者：
Kosaka;S.;Katsube;M.;Maeda;M.;and Kimura;Y.
帕金森病的特点是淀粉样蛋白的积累，淀粉样蛋白由 α-突触核蛋白 (α-Syn) 组成。为了筛选具有淀粉样蛋白聚集抑制活性的化合物，有效的α-Syn制备方法是先决条件。我们建立了一种使用转化大肠杆菌冻融处理来制备 α-Syn 的更简单方法。此外，我们发现高甘露糖型游离N-聚糖可以防止α-Syn聚集。
Parkinson's disease is characterized by the accumulation of amyloid, which consists of α-synuclein (α-Syn). To screen compounds with amyloid aggregation inhibitory activity, an effective method for the preparation of α-Syn is a prerequisite. We established a simpler method for α-Syn preparation using freeze-thaw treatment of transformedEscherichia coli. Furthermore, we found that the high-mannose type freeN-glycans could prevent α-Syn aggregation.