Optical, EPR and Mössbauer spectroscopic studies on the NO derivatives of cytochrome cd1 from Thiobacillus denitrificans.
Optical, EPR and Mössbauer spectroscopic studies on the NO derivatives of cytochrome cd1 from Thiobacillus denitrificans.
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对脱氮硫杆菌细胞色素 cd1 的 NO 衍生物进行光学、EPR 和穆斯堡尔光谱研究。
DOI：
10.1111/j.1432-1033.1987.tb13605.x
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发表时间：
1987
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Legall,J
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Liu,MC;Huynh,BH;Payne,WJ;PeckJr,HD;Dervartanian,DV;Legall,J
我们已经使用光学，EPR和穆斯堡尔谱研究了血红素-NO复合物的形成时，添加亚硝酸盐还原的细胞色素1从硫杆菌。在碱性和酸性条件下，还原的1血红素都能与NO结合，但NO与还原血红素的结合具有强烈的pH依赖性。穆斯堡尔数据明确显示，在pH 7.6时，血红素不与NO络合，而在pH 5.8时，大约一半的还原血红素与NO结合。EPR研究证实了这一观察结果，EPR研究表明，血红素-NO EPR信号的自旋浓度从pH 8.0时的2个自旋/分子增加到pH 5.8时的约3个自旋/分子。光吸收研究也表明NO与还原性化合物的结合具有很强的pH依赖性。我们还分析了铁血红素-NO复合物的穆斯堡尔谱使用自旋-哈密顿形式主义。发现磁超精细耦合张量与σ轨道上的未成对电子一致。
We have used optical, EPR and Mössbauer spectroscopies to study the formation of heme‐NO complex upon the addition of nitrite to reduced cytochromecd1fromThiobacillus denitrificans. The reducedd1heme binds NO under both alkaline and acidic conditions, but the binding of NO to the reducedcheme was strongly pH‐dependent. The Mössbauer data showed unambiguously that at pH 7.6 thecheme does not complex NO, whereas at pH 5.8 approximately half of the reducedcheme binds NO. This observation was confirmed by EPR studies, which showed that the spin concentration of the heme‐NO EPR signal increased from 2 spins/molecule at pH 8.0 to approximately 3 spins/molecuie at pH 5.8. Optical absorption study also showed strong pH dependence in the binding of NO to the reducedcheme. We have also analyzed the Mössbauer spectra of the ferrousd1heme‐NO complex using a spin‐Hamiltonian formalism. The magnetic hyperfine coupling tensor was found to be consistent with the unpaired electron residing on a σ orbital.
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