Pulse dipolar EPR for determining nanomolar binding affinities.
Pulse dipolar EPR for determining nanomolar binding affinities.
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脉冲偶极电子顺磁共振测定纳米分子结合亲和力。
DOI：
10.1039/d2cc02360a
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发表时间：
2022-08-04
影响因子：
4.9
通讯作者：
Bode, Bela E.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Ackermann, Katrin;Wort, Joshua L.;Bode, Bela E.
蛋白质相互作用研究通常需要非常低的浓度和高度敏感的生物物理方法。在这里，我们表明，脉冲偶极电子顺磁共振光谱允许测量解离常数在纳摩尔范围内。这种方法是有吸引力的浓度有限的生物分子系统和中等到高亲和力的结合研究，在这里证明在50纳摩尔的蛋白质浓度。在100 nM蛋白质浓度下的CuII-氮氧化物RIDME测量允许可靠地提取解离常数和距离，而在50 nM蛋白质浓度下的测量仅允许可靠地提取解离常数。
Protein interaction studies often require very low concentrations and highly sensitive biophysical methods. Here, we demonstrate that pulse dipolar electron paramagnetic resonance spectroscopy allows measuring dissociation constants in the nanomolar range. This approach is appealing for concentration-limited biomolecular systems and medium-to-high-affinity binding studies, demonstrated here at 50 nanomolar protein concentration. CuII-nitroxide RIDME measurements at 100 nM protein concentration allow reliable extraction of dissociation constants and distances, while measurements at 50 nM protein concentration allow reliable extraction of dissociation constants only.
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脉冲偶极EPR光谱法的半胱氨酸偶联的氮氧化物自旋标记的比较。
DOI：
10.3390/molecules26247534
发表时间：
2021-12-13
期刊：
Molecules (Basel, Switzerland)
影响因子：
--
作者：
Ackermann K;Chapman A;Bode BE
通讯作者：
Bode BE
DOI：
10.1021/acs.jpcb.1c03666
发表时间：
2021-05-27
期刊：
The journal of physical chemistry. B
影响因子：
--
作者：
Ackermann K;Wort JL;Bode BE
通讯作者：
Bode BE
影响因子：
16.6
作者：
Joseph, Benesh;Sikora, Arthur;Bordignon, Enrica;Jeschke, Gunnar;Cafiso, David S.;Prisner, Thomas F.
通讯作者：
Prisner, Thomas F.
影响因子：
16.6
作者：
Jassoy, J. Jacques;Berndhaeuser, Andreas;Schiemann, Olav
通讯作者：
Schiemann, Olav
影响因子：
14.9
作者：
Constantinescu-Aruxandei D;Petrovic-Stojanovska B;Schiemann O;Naismith JH;White MF
通讯作者：
White MF