Molecular evolution of threonine dehydratase in bacteria.
Molecular evolution of threonine dehydratase in bacteria.
复制标题
细菌中苏氨酸脱水酶的分子进化
DOI：
10.1371/journal.pone.0080750
复制
发表时间：
2013
期刊：
影响因子：
3.7
通讯作者：
Wang X
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Yu X;Li Y;Wang X
苏氨酸脱水酶将l -苏氨酸转化为2-酮丁酸盐。细菌中存在几种苏氨酸脱水酶，但其起源和进化途径尚不清楚。在这里，我们分析了细菌中所有可用的苏氨酸脱水酶，并提出了一种进化途径，导致基因编码三种不同的苏氨酸脱水酶CTD， BTD1和BTD2。祖先苏氨酸脱水酶可能只包含一个催化结构域，但在进化过程中融合了一个或两个act样亚结构域，分别产生了BTD1和BTD2。水平基因转移、基因融合、基因复制和基因缺失可能发生在该酶的进化过程中。这些结果对于理解细菌中发现的各种苏氨酸脱水酶的功能具有重要意义。
Threonine dehydratase converts L-threonine to 2-ketobutyrate. Several threonine dehydratases exist in bacteria, but their origins and evolutionary pathway are unknown. Here we analyzed all the available threonine dehydratases in bacteria and proposed an evolutionary pathway leading to the genes encoding three different threonine dehydratases CTD, BTD1 and BTD2. The ancestral threonine dehydratase might contain only a catalytic domain, but one or two ACT-like subdomains were fused during the evolution, resulting BTD1 and BTD2, respectively. Horizontal gene transfer, gene fusion, gene duplication, and gene deletion may occur during the evolution of this enzyme. The results are important for understanding the functions of various threonine dehydratases found in bacteria.
登录
查看更多内容
影响因子：
2.6
作者：
Fondi, Marco;Emiliani, Giovanni;Fani, Renato
通讯作者：
Fani, Renato
影响因子：
6.8
作者：
Chipman, DM;Shaanan, B
通讯作者：
Shaanan, B
DOI：
10.1007/bf00425676
发表时间：
1985-01-01
期刊：
MOLECULAR AND GENERAL GENETICS
影响因子：
--
作者：
GOSS, TJ;DATTA, P
通讯作者：
DATTA, P
DOI：
10.1016/s0015-3796(83)80068-7
发表时间：
1983-01-01
期刊：
BIOCHEMIE UND PHYSIOLOGIE DER PFLANZEN
影响因子：
--
作者：
MADAN, VK;NATH, M
通讯作者：
NATH, M
影响因子：
5.8
作者：
Larkin, M. A.;Blackshields, G.;Higgins, D. G.
通讯作者：
Higgins, D. G.