Understanding the complex mechanisms of β2-microglobulin amyloid assembly.
Understanding the complex mechanisms of β2-microglobulin amyloid assembly.
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DOI：
10.1111/j.1742-4658.2011.08186.x
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发表时间：
2011-10
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Radford SE
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Eichner T;Radford SE
几种蛋白质错误折叠疾病与天然蛋白质转化为有序的蛋白质聚集体--淀粉样蛋白有关。对淀粉样蛋白组件的研究表明，非天然蛋白在体外和体内负责启动聚集。尽管这些物种对于了解淀粉样蛋白疾病很重要，但淀粉样蛋白致病中间体的结构和动态特征以及它们如何聚集的分子细节仍然难以捉摸。本文综述了近年来关于人淀粉样变蛋白β-2微球蛋白在生理条件下折叠和聚集机制的分子描述的最新进展。特别是，讨论了非天然折叠中间体IT的结构和动力学性质，以及它在纤颤的发生和透析相关的淀粉样变性发展中的作用。
Several protein misfolding diseases are associated with the conversion of native proteins into ordered protein aggregates known as amyloid. Studies of amyloid assemblies have indicated that non-native proteins are responsible for initiating aggregation in vitro and in vivo. Despite the importance of these species for understanding amyloid disease, the structural and dynamic features of amyloidogenic intermediates and the molecular details of how they aggregate remain elusive. This review focuses on recent advances in developing a molecular description of the folding and aggregation mechanisms of the human amyloidogenic protein β2-microglobulin under physiologically relevant conditions. In particular, the structural and dynamic properties of the non-native folding intermediate IT and its role in the initiation of fibrillation and the development of dialysis-related amyloidosis are discussed.
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影响因子：
16.8
作者：
通讯作者：
--
影响因子：
4.8
作者：
Chiti, F;De Lorenzi, E;Bellotti, V
通讯作者：
Bellotti, V
DOI：
10.1046/j.1432-1327.1998.2580061.x
发表时间：
1998-11-15
期刊：
EUROPEAN JOURNAL OF BIOCHEMISTRY
影响因子：
--
作者：
Bellotti, V;Stoppini, M;Ferri, G
通讯作者：
Ferri, G
影响因子：
5.6
作者：
Benyamini, H;Gunasekaran, K;Nussinov, R
通讯作者：
Nussinov, R
影响因子：
8
作者：
Antwi, Kwasi;Mahar, Maura;Vachet, Richard W.
通讯作者：
Vachet, Richard W.