Probing structural differences in prion protein isoforms by tyrosine nitration.
Probing structural differences in prion protein isoforms by tyrosine nitration.
复制标题
通过酪氨酸硝化探索朊病毒蛋白亚型的结构差异。
DOI：
10.1021/bi0617254
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发表时间：
2007
期刊：
影响因子：
2.9
通讯作者：
McGuirl,MicheleA
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Lennon,ChristopherW;Cox,HollyD;Hennelly,ScottP;Chelmo,SamJ;McGuirl,MicheleA
通过与两种酪氨酸硝化试剂（过氧亚硝酸盐和四硝基甲烷）反应，探测了重组仓鼠朊病毒蛋白的两种构象异构体（残基 90−232）。在朊病毒蛋白的正常细胞形式中，两个保守的酪氨酸残基（酪氨酸149和150）未被任何试剂标记。这些残基在蛋白质转化为β-寡聚异构体后变得具有反应性，β-寡聚异构体被用作引起疾病的纤维形式的模型。转化后，注意到其他两个保守残基（酪氨酸 225 和酪氨酸 226）的反应性降低，而对其他酪氨酸几乎没有观察到影响。因此，酪氨酸硝化已经鉴定出正常朊病毒蛋白亚型的两个特定区域，它们在转化为富含β-折叠的结构后经历化学环境的变化。
Two conformational isomers of recombinant hamster prion protein (residues 90−232) have been probed by reaction with two tyrosine nitration reagents, peroxynitrite and tetranitromethane. Two conserved tyrosine residues (tyrosines 149 and 150) are not labeled by either reagent in the normal cellular form of the prion protein. These residues become reactive after the protein has been converted to the β-oligomeric isoform, which is used as a model of the fibrillar form that causes disease. After conversion, a decrease in reactivity is noted for two other conserved residues, tyrosine 225 and tyrosine 226, whereas little to no effect was observed for other tyrosines. Thus, tyrosine nitration has identified two specific regions of the normal prion protein isoform that undergo a change in chemical environment upon conversion to a structure that is enriched in β-sheet.
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