Conditional disorder in chaperone action.
Conditional disorder in chaperone action.
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DOI：
10.1016/j.tibs.2012.08.006
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发表时间：
2012-12
影响因子：
13.8
通讯作者：
Jakob U
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Bardwell JC;Jakob U
蛋白质紊乱仍然是一个本质上模糊的概念。它在蛋白质功能中的作用难以概念化，其实验研究具有挑战性。尽管已经提出了蛋白质紊乱的各种各样的作用，但确定紊乱在功能上是重要的，特别是在体内，不是一项微不足道的任务。几种分子伴侣现已被鉴定为条件性无序蛋白质;在非应激条件下完全折叠且无伴侣活性，它们在暴露于不同的应激条件时采用部分无序构象。这种疾病似乎对它们结合多种聚集敏感的客户蛋白和保护细胞免受压力的能力至关重要。对这些条件性无序分子伴侣的研究将有助于理解蛋白质无序在分子识别中的功能作用。
Protein disorder remains an intrinsically fuzzy concept. Its role in protein function is difficult to conceptualize and its experimental study is challenging. Although a wide variety of roles for protein disorder have been proposed, establishing that disorder is functionally important, particularly in vivo, is not a trivial task. Several molecular chaperones have now been identified as conditionally disordered proteins; fully folded and chaperone-inactive under non-stress conditions, they adopt a partially disordered conformation upon exposure to distinct stress-conditions. This disorder appears to be vital for their ability to bind multiple aggregation-sensitive client proteins and to protect cells against the stressors. The study of these conditionally disordered chaperones should prove useful in understanding the functional role for protein disorder in molecular recognition.
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影响因子：
6.1
作者：
Dyson, H. Jane
通讯作者：
Dyson, H. Jane
影响因子：
4.8
作者：
Bhattacharyya, J;Das, KP
通讯作者：
Das, KP
影响因子：
3.2
作者：
Arnold, CN;McElhanon, J;Siegele, DA
通讯作者：
Siegele, DA
影响因子：
8
作者：
Higurashi, Miho;Ishida, Takashi;Kinoshita, Kengo
通讯作者：
Kinoshita, Kengo
DOI：
10.1073/pnas.0903503106
发表时间：
2009-05-26
影响因子：
11.1
作者：
Bertelsen, Eric B.;Chang, Lyra;Zuiderweg, Erik R. P.
通讯作者：
Zuiderweg, Erik R. P.